Tabla de Contenidos
Protein là các đại phân tử hữu cơ được tạo thành từ hàng nghìn nguyên tử. Trong số các nguyên tố tạo nên chúng, chúng ta có thể tìm thấy chủ yếu là carbon, hydro, nitơ, oxy, lưu huỳnh, phốt pho, halogen và trong một số trường hợp, thậm chí cả một số cation kim loại.
Cấu trúc của protein có thể được hiểu về mặt hóa học là một chất dị hợp tử tự nhiên được tạo thành từ sự kết hợp của 20 axit amin (AA) như glycine, methionine, axit glutamic và cysteine, v.v. Nhưng cái gì giữ tất cả các nguyên tử này lại với nhau? Nói cách khác, những loại liên kết hóa học nào tồn tại trong protein?
Các liên kết có trong protein có thể được phân loại theo nhiều cách khác nhau. Một mặt, chúng có thể được phân loại theo cách chung, dựa trên tiêu chí cấu trúc riêng liên quan đến hành vi của các electron để giữ các nguyên tử lại với nhau. Mặt khác, chúng cũng có thể được phân loại theo quan điểm chức năng hơn, phổ biến hơn trong sinh học và hóa sinh.
Phân loại chung của các liên kết có trong protein
Từ quan điểm hóa học, protein chứa hầu hết các loại liên kết có thể được biết đến trong hóa học. Chúng ta hãy nhớ rằng các loại liên kết hóa học chính giữ các nguyên tử lại với nhau trong các chất khác nhau tạo nên vật chất là:
- Liên kết cộng hóa trị thuần túy , được đặc trưng bởi sự có mặt của hai nguyên tử có chung một hoặc nhiều cặp electron hóa trị.
- Liên kết cộng hóa trị có cực , được đặc trưng bởi sự có mặt của hai nguyên tử dùng chung các electron hóa trị, nhưng không bằng nhau do sự khác biệt về độ âm điện của cả hai nguyên tử.
- Liên kết ion , xảy ra giữa các nguyên tử có độ âm điện rất khác nhau, như khi một kim loại kiềm được liên kết với một phi kim.
- Liên kết kim loại , xảy ra chủ yếu giữa các nguyên tử kim loại trung tính.
Ngoài các loại liên kết này, còn có một loại liên kết cộng hóa trị đặc biệt hình thành giữa axit Lewis và bazơ được gọi là liên kết cộng hóa trị lặn hoặc phối hợp . Liên kết này được hình thành giữa một bazơ Lewis, là một loại giàu điện tử có các cặp điện tử đơn độc (không chia sẻ) và axit Lewis, một loại thiếu điện tử (có octet không hoàn chỉnh). Trong những trường hợp này, một liên kết cộng hóa trị có thể được hình thành giữa cả hai loài, nhưng với điểm đặc biệt là cả hai electron liên kết đều đến từ cùng một loài.
Protein chứa chủ yếu là liên kết cộng hóa trị
Là hợp chất hữu cơ, protein được cấu tạo chủ yếu từ các nguyên tố phi kim như đã đề cập ở đầu bài. Hiệu độ âm điện của các nguyên tố này không đủ lớn để hình thành liên kết ion. Vì lý do này, hầu hết tất cả các liên kết tham gia vào các nguyên tử của protein là liên kết cộng hóa trị.
Một số liên kết cộng hóa trị này là liên kết cộng hóa trị thuần túy (chẳng hạn như khi một nguyên tử cacbon liên kết với nguyên tử khác) trong khi nhiều liên kết khác là liên kết cộng hóa trị có cực (chẳng hạn như CO, CN, NH, v.v.).
Protein cũng chứa liên kết ion.
Nhiều axit amin tạo nên protein có các nhóm chức năng có thể mang tính axit hoặc bazơ và do đó, bị ion hóa hoặc proton hóa trong môi trường có độ pH sinh lý. Trên thực tế, một protein có thể chứa hàng nghìn điện tích dương và âm phân bổ khắp cấu trúc của nó, khiến nó được gọi là “zwitterion”.
Điều này có nghĩa là các protein, ngoài việc có hàng ngàn liên kết cộng hóa trị, còn có các liên kết ion. Những liên kết này có thể xảy ra giữa các phần khác nhau của cùng một loại protein có điện tích trái dấu hoặc giữa các điện tích trong cấu trúc của nó và các ion tự do khác, chẳng hạn như cation natri hoặc anion clorua, v.v.
Một số protein có liên kết cộng hóa trị phối trí.
Nhiều protein, đặc biệt là những protein thực hiện chức năng xúc tác như enzyme, chứa các tâm kim loại như cation sắt (II) hoặc (III), canxi (II), magie (II), trong số những loại khác. Thứ giữ các cation này tại chỗ thường là một tập hợp các liên kết cộng hóa trị phối hợp, chẳng hạn như bốn liên kết giữ cation sắt (Fe 2+ ) ở trung tâm của nhóm heme trong các protein hemoglobin và myoglobin .
Bản thân nhóm heme không phải là protein, nhưng các protein như huyết sắc tố chứa nhóm này trong cấu trúc của chúng, như thể hiện trong hình ảnh sau:
Chúng không có liên kết kim loại
Liên kết kim loại là một trong số ít loại liên kết không có trong protein.
liên kết hydro
Trước đây được gọi là “liên kết hydro”, liên kết hydro là một loại liên kết hóa học đặc biệt bao gồm ba nguyên tử, một trong số đó là hydro, trong khi các nguyên tử khác có thể là oxy, nitơ, lưu huỳnh hoặc một trong các halogen. Các liên kết hydro này được hình thành giữa nhóm -OH, -NH hoặc -SH phân cực cao, đóng vai trò là chất cho nguyên tử hydro và một nhóm khác chứa nguyên tử N, O, S hoặc halogen có một nguyên tử. cặp electron đóng vai trò chất nhận.
Liên kết hydro nằm trên ranh giới giữa những gì được coi là tương tác liên phân tử yếu và liên kết cộng hóa trị. Trong một thời gian dài, loại tương tác này được gọi là liên kết hydro, nhưng các đặc điểm cụ thể của nó giúp thuận tiện hơn khi phân loại nó thành một loại liên kết riêng biệt.
Protein có thể có hàng nghìn liên kết hydro trong toàn bộ cấu trúc của chúng. Tầm quan trọng của loại liên kết này đối với sự sống là rất lớn, chủ yếu là do chúng quyết định, ở mức độ lớn, cấu trúc bậc hai của protein. Do đó, các liên kết này chịu trách nhiệm hình thành các chuỗi xoắn alpha và các tấm beta có cấu trúc đặc trưng cho các miền hoặc cấu trúc khác nhau của protein. Ngoài ra, trong nhiều trường hợp, chúng cũng là loại tương tác quan trọng nhất xảy ra giữa enzyme và cơ chất của nó, tạo điều kiện thuận lợi cho hoạt động xúc tác của chất trước đối với chất sau.
Các loại liên kết khác có trong protein
Ngoài các loại liên kết đã được đề cập, trong sinh học và hóa sinh, một số nhóm hữu cơ chức năng thường xuất hiện dưới dạng liên kết giữa các khối cấu trúc khác nhau tạo nên các phân tử sinh học lớn tạo nên sự sống cũng được gọi là “liên kết”. Ví dụ như liên kết glycosid trong carbohydrate và liên kết phosphodiester trong axit nucleic. Những cái quan trọng nhất có thể được tìm thấy trong protein được mô tả dưới đây.
trong liên kết peptit
Như đã đề cập ở phần đầu, protein là những polyme được tạo thành từ các axit amin, chúng tạo nên các khối cấu trúc của chúng. Cấu trúc chính của protein được tạo thành từ trình tự axit amin tạo thành chuỗi chính của nó và các phần còn lại nhô ra trên các mặt của nó.
Liên kết giữa mỗi axit amin và axit amin tiếp theo là một nhóm amit được hình thành do sự ngưng tụ giữa nhóm cacboxyl của axit amin này với nhóm amin của axit amin tiếp theo. Trong trường hợp của protein, nhóm amido này được gọi là liên kết peptit và chịu trách nhiệm liên kết cacbon alpha của một axit amin (cùng với chuỗi bên cụ thể của nó) với cacbon alpha của axit amin tiếp theo, như thể hiện trong hình dưới đây.
Như bạn có thể thấy, nhóm nguyên tử được đánh dấu trong mỗi hình chữ nhật màu vàng đóng vai trò là liên kết giữa các nguyên tử cacbon alpha khác nhau của cấu trúc protein và tương ứng với cái được gọi là liên kết peptit. Đây là lý do tại sao protein còn được gọi là polypeptide.
cầu disulfua
Nếu trình tự AA được liên kết bởi liên kết peptide xác định cấu trúc bậc một của protein và liên kết hydro xác định cấu trúc bậc hai của nó, thì liên kết disulfide là một trong những lực quan trọng nhất xác định và duy trì cấu trúc bậc ba, còn được gọi là sự gấp nếp của protein hoặc cấu trúc tuyệt đối của nó.
Cầu nối disulfua là một loại “liên kết” nối hai chuỗi polypeptide khác nhau hoặc hai phần của cùng một chuỗi. Giống như liên kết peptit, nó là liên kết cộng hóa trị, nhưng trong trường hợp này, nó xảy ra giữa hai nguyên tử lưu huỳnh. Cầu nối disulfua được hình thành thông qua quá trình oxy hóa các nhóm sulfhydryl (-SH) có trên hai gốc axit amin, thường là cysteine.
Liên kết O-glycosid
Sau quá trình sinh tổng hợp protein trong các ribosome, chúng phải trải qua một loạt biến đổi sau dịch mã, trong đó có việc bổ sung các chuỗi oligosacarit vào các gốc khác nhau của một số axit amin. Trong trường hợp oligosacarit được gắn vào gốc threonine hoặc serine, thì sự gắn kết được tạo ra bằng cách ngưng tụ giữa nhóm OH của các axit amin này và OH của đường được đề cập, với sự giải phóng một phân tử nước tương ứng. Loại liên kết này giữa một axit amin và một carbohydrate được trung gian bởi một nguyên tử oxy được gọi là liên kết O-glycosid.
Trái phiếu N-glycosid
Liên kết N-glycosid tương đương với liên kết O-glycosid được mô tả ở trên, nhưng có điểm khác biệt là nó được trung gian bởi một nguyên tử nitơ từ nhóm amin của gốc asparagin.
Các lớp tương tác khác
Cuối cùng, ngoài các liên kết hóa học được đề cập cho đến nay, chủ yếu là các tương tác tương đối mạnh, còn có các loại tương tác khác trong protein, mặc dù bản thân chúng yếu hơn nhiều, nhưng lại nhiều đến mức chúng cũng có thể góp phần đáng kể vào quá trình này. cấu trúc và chức năng của prôtêin.
Cụ thể, chúng tôi đề cập đến các tương tác van der Waals yếu. Các loại tương tác này xảy ra giữa tất cả các chất hóa học, nhưng chúng yếu đến mức chỉ có thể quan sát rõ ràng khi không có loại tương tác mạnh hơn nào khác làm mờ chúng, hoặc khi chúng rất nhiều và bổ sung cho nhau để có thể quan sát được. các hiệu ứng.
Trong trường hợp protein, các tương tác kiểu van der Waals xảy ra giữa các gốc axit amin không phân cực như alanine, leucine và valine, trong số những loại khác. Các axit amin này được đặc trưng bởi có các chuỗi bên aliphatic không phân cực, đó là lý do tại sao chúng thể hiện rõ ràng các tương tác kỵ nước, chẳng hạn như lực phân tán London.
Những loại tương tác này thường xảy ra bên trong protein, ở những phần của cấu trúc bị che khuất khỏi nước xung quanh. Ngoài ra, chúng cũng chịu trách nhiệm về sự tồn tại của các miền hoặc các phần của chuỗi polypeptide được chèn vào hoặc xuyên qua màng tế bào, vì màng tế bào bao gồm một lớp kép phospholipid hoàn toàn kỵ nước bên trong.
Người giới thiệu
Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, ngày 28 tháng 3). 3.4 Protein – Sinh học 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
Cấu trúc protein, các lực cơ bản giúp ổn định cấu trúc ba chiều của protein. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html
González M., JM (nd). protein. Kết cấu. Cấu trúc chính. Đại học xứ Basque. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm
Lehninger, AL (1997). Hóa sinh (tái bản lần 2). OMEGA.
OLIGOSACCHARIDES (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm
