Proteinlerdeki kimyasal bağ türleri

Proteinler binlerce atomdan oluşan organik makromoleküllerdir. Bunları oluşturan elementler arasında başlıca karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt, fosfor, halojenler ve hatta bazı durumlarda bazı metalik katyonlar bulabiliriz.

Bir proteinin yapısı kimyasal olarak glisin, metiyonin, glutamik asit ve sistein gibi 20 amino asidin (AA) birleşiminden oluşan doğal bir heteropolimer olarak anlaşılabilir. Peki tüm bu atomları bir arada tutan nedir? Başka bir deyişle, proteinlerde ne tür kimyasal bağlar vardır?

Proteinlerde bulunan bağlar farklı şekillerde sınıflandırılabilir. Bir yandan, elektronların atomları bir arada tutmak için nasıl davrandıklarıyla ilgili münhasıran yapısal bir kritere dayalı olarak genel bir şekilde sınıflandırılabilirler. Öte yandan, biyoloji ve biyokimyada daha yaygın olan daha işlevsel bir bakış açısıyla da sınıflandırılabilirler.

Proteinlerde bulunan bağların genel sınıflandırması

Kimyasal bir bakış açısından, proteinler kimyada bilinen olası bağ türlerinin çoğunu içerir. Maddeyi oluşturan farklı maddelerde atomları bir arada tutan başlıca kimyasal bağ türlerinin şunlar olduğunu hatırlayalım:

• Bir veya daha fazla değerlik elektron çiftini eşit olarak paylaşan iki atomun varlığı ile karakterize edilen saf kovalent bağ .
• Polar kovalent bağ , valans elektronlarını paylaşan iki atomun varlığıyla karakterize edilir, ancak her iki atomun elektronegatifliklerindeki farklılıktan dolayı eşit değildir.
• Bir alkali metalin bir ametal ile bağlanması gibi, elektronegatiflikleri çok farklı olan atomlar arasında meydana gelen iyonik bağ .
• Esas olarak nötr metalik atomlar arasında meydana gelen metalik bağ .

Bu tür bağlara ek olarak, Lewis asitleri ve bazlar arasında oluşan özel bir kovalent bağ türü de vardır . Bu bağ, yalnız (paylaşmamış) elektron çiftlerine sahip elektron açısından zengin bir tür olan bir Lewis bazı ile elektron eksikliği olan bir tür (tamamlanmamış sekizliye sahip) bir Lewis asidi arasında oluşturulur. Bu durumlarda, her iki tür arasında bir kovalent bağ oluşturulabilir, ancak her iki bağ elektronunun da aynı türden gelmesi özelliği vardır.

Proteinler esas olarak kovalent bağlar içerir

Organik bileşikler olan proteinler, makalenin başında bahsedilenler gibi esas olarak metalik olmayan elementlerden oluşur. Bu elementlerin elektronegatiflik farkı, iyonik bağların oluşması için yeterince yüksek değildir. Bu nedenle, bir proteinin atomlarını birleştiren bağların hemen hepsi kovalent bağdır.

Bu kovalent bağların bazıları saf kovalenttir (bir karbon atomunun diğerine bağlanması gibi), diğerleri ise polar kovalent bağlardır (CO, CN, NH, vb.).

Proteinler ayrıca iyonik bağlar içerir.

Proteinleri oluşturan amino asitlerin çoğu, asidik veya bazik olabilen fonksiyonel gruplara sahiptir ve bu nedenle fizyolojik pH’lı bir ortamda iyonize veya protonlanmış olabilir. Aslında, bir protein, yapısı boyunca dağılmış binlerce hem pozitif hem de negatif yük içerebilir, bu da onu “zwitterion” olarak bilinen şey yapar.

Bu, proteinlerin binlerce kovalent bağa ek olarak iyonik bağlara sahip olduğu anlamına gelir. Bu bağlantılar, aynı proteinin zıt yüklere sahip farklı parçaları arasında veya yapısının elektrik yükleri ile sodyum katyonları veya klorür anyonları gibi diğer serbest iyonlar arasında meydana gelebilir.

Bazı proteinlerin koordinat kovalent bağları vardır.

Pek çok protein, özellikle enzimler gibi katalitik işlevleri yerine getirenler, diğerleri arasında demir (II) veya (III), kalsiyum (II), magnezyum (II) katyonları gibi metal merkezler içerir. Bu katyonları yerinde tutan şey, genellikle , hemoglobin ve miyoglobin proteinlerindeki heme grubunun merkezinde demir (Fe2 ⁺ ) katyonunu tutan dört bağ gibi bir dizi koordineli kovalent bağdır. aşağıdaki şekil

Hem grubu kendi başına bir protein değildir, ancak hemoglobin gibi proteinler aşağıdaki resimde gösterildiği gibi yapılarında bu grubu içerir:

Metalik bağları yoktur

Metalik bağ, proteinlerde bulunmayan birkaç bağ türünden biridir.

hidrojen bağları

Eskiden “hidrojen bağları” olarak adlandırılan hidrojen bağları, biri hidrojen, diğerleri oksijen, nitrojen, kükürt veya halojenlerden biri olabilen üç atomu içeren özel bir kimyasal bağ türüdür. Bu hidrojen bağları, hidrojen atomunun donörü olarak işlev gören oldukça polarize bir -OH, -NH veya -SH grubu ile bir N, O, S atomu veya yalnız bir halojen içeren başka bir grup arasında oluşturulur. bir alıcı görevi gören elektron çifti.

Hidrojen bağları, zayıf moleküller arası etkileşimler ve kovalent bağlar olarak kabul edilenler arasındaki sınırdadır. Uzun bir süre bu tür bir etkileşime hidrojen bağı adı verildi, ancak kendine özgü özellikleri onu ayrı bir bağ türü olarak sınıflandırmayı daha uygun hale getiriyor.

Proteinler yapıları boyunca binlerce hidrojen bağına sahip olabilir. Bu tür bağlantıların yaşam için önemi çok büyüktür, çünkü büyük ölçüde proteinlerin ikincil yapısını belirlerler. Bu nedenle, bu bağlantılar, bir proteinin farklı alanlarını veya yapılarını yapısal olarak karakterize eden alfa sarmallarının ve beta yapraklarının oluşumundan sorumludur. Ek olarak, çoğu durumda, bir enzim ile substratı arasında meydana gelen ve birincisinin ikincisi üzerindeki katalitik aktivitesini kolaylaştıran en önemli etkileşim türüdür.

Proteinlerde bulunan diğer bağ türleri

Bahsedilen bağlantı türlerine ek olarak, biyoloji ve biyokimyada, yaşamı mümkün kılan büyük biyomolekülleri oluşturan farklı yapısal bloklar arasında sıklıkla bağlantılar olarak görünen bazı fonksiyonel organik gruplara da “bağ” adı verilir. Örnekler, karbonhidratlardaki glikozidik bağlar ve nükleik asitlerdeki fosfodiester bağlarıdır. Proteinlerde bulunabilen en önemlileri aşağıda açıklanmıştır.

peptit bağında

Başta da belirttiğimiz gibi proteinler, yapı bloklarını oluşturan amino asitlerden oluşan polimerlerdir. Bir proteinin birincil yapısı, ana zincirini oluşturan amino asit dizisinden ve bunun kenarlarında çıkıntı yapan kalıntılardan oluşur.

Her bir amino asit ile bir sonraki arasındaki bağlantı, bir amino asidin karboksil grubu ile bir sonrakinin amino grubu arasındaki yoğunlaşmayla oluşan bir amid grubudur. Bu amido grubu, proteinler söz konusu olduğunda peptit bağı olarak adlandırılır ve aşağıdaki şekilde gösterildiği gibi, bir amino asidin alfa karbonunu (kendi özel yan zinciriyle birlikte) bir sonrakinin alfa karbonuna bağlamaktan sorumludur.

Gördüğünüz gibi, her sarı dikdörtgende vurgulanan atom grubu, protein yapısının farklı alfa karbonları arasında bir bağlantı görevi görür ve peptit bağı olarak bilinen şeye karşılık gelir. Proteinlere polipeptit de denmesinin nedeni budur.

disülfit köprüleri

Peptit bağları ile bağlanan AA dizisi, bir proteinin birincil yapısını ve hidrojen bağları ikincil yapısını belirliyorsa, disülfür bağları, bir proteinin katlanması olarak da bilinen üçüncül yapısını belirleyen ve koruyan en önemli kuvvetlerden biridir. mutlak konformasyon.

Disülfit köprüsü, iki farklı polipeptit zincirini veya aynı zincirin iki bölümünü yanal olarak birleştiren bir “bağ” türüdür. Peptit bağı gibi kovalent bir bağdır, ancak bu durumda iki kükürt atomu arasında oluşur. Disülfit köprüsü, genellikle sistein olmak üzere iki amino asit kalıntısında bulunan sülfhidril (-SH) gruplarının oksidasyonu yoluyla oluşturulur.

O-Glikosidik Bağ

Ribozomlarda proteinin biyosentezinden sonra bunlar, belirli amino asitlerin farklı kalıntılarına oligosakkarit zincirlerinin eklenmesi gibi bir dizi post-translasyonel modifikasyona tabi tutulur. Oligosakaritin bir treonin veya serin tortusuna bağlanması durumunda, bağlanma, ilgili bir su molekülünün salınmasıyla, bu amino asitlerin OH grubu ile söz konusu şekerin bir OH’si arasında yoğunlaşma yoluyla yapılır. Bir amino asit ile bir karbonhidrat arasındaki bir oksijen atomunun aracılık ettiği bu tür bağa O-glikosidik bağ denir.

N-Glikosidik Bağ

N-glikosidik bağ, yukarıda açıklanan O-glikosidik bağa eşdeğerdir, ancak bir asparagin kalıntısının amino grubundan bir nitrojen atomunun aracılık etmesi farkıyla.

Diğer etkileşim sınıfları

Son olarak, şimdiye kadar bahsedilen ve çoğunlukla nispeten güçlü etkileşimler olan kimyasal bağlara ek olarak, proteinlerde kendi başlarına çok daha zayıf olmalarına rağmen o kadar çok sayıda ve önemli ölçüde katkıda bulunmayı başaran başka etkileşim türleri de vardır. Bir proteinin yapısı ve işlevi.

Spesifik olarak, zayıf van der Waals etkileşimlerinden bahsediyoruz. Bu tür etkileşimler tüm kimyasal maddeler arasında meydana gelir, ancak o kadar zayıftırlar ki, yalnızca onları opaklaştıran daha güçlü başka bir etkileşim türü olmadığında veya çok sayıda olduklarında ve gözlemlenebilir bir etki vermek için birbirlerine eklendiklerinde açıkça gözlemlenebilirler. Etkileri.

Proteinler söz konusu olduğunda, diğerleri arasında alanin, lösin ve valin gibi polar olmayan amino asit kalıntıları arasında van der Waals tipi etkileşimler meydana gelir. Bu amino asitler, apolar alifatik yan zincirlere sahip olmaları ile karakterize edilirler, bu nedenle London dispersiyon kuvvetleri gibi fazlasıyla hidrofobik etkileşimler gösterirler .

Bu tür etkileşimler genellikle proteinlerin içinde, yapının çevreleyen sudan gizlenen kısımlarında meydana gelir. Ek olarak, hücre zarı içine giren veya hücre zarından geçen bir polipeptit zincirinin alanlarının veya bölümlerinin varlığından da sorumludurlar, çünkü ikincisi, içinde tamamen hidrofobik olan bir fosfolipid çift tabakasından oluşur.

Referanslar

Clark, MA, Douglas, M. ve Choi, J. (2018, 28 Mart). 3.4 Proteinler – Biyoloji 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Protein yapısı, proteinlerin üç boyutlu yapısını stabilize eden temel kuvvetler. (son). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (son). proteinler. Yapı. Birincil yapı. Bask Ülkesi Üniversitesi. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biyokimya (2. baskı). OMEGA.

OLİGOSAKKARİTLER (son). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm