Ce este o coenzimă? Definiție și exemple

Coenzimele sunt molecule cu greutate moleculară mică care joacă un rol important în funcția catalitică a enzimelor; în consecință, ele fac parte din sistemul enzimatic. Enzima este o macromoleculă de natură proteică care catalizează o reacție chimică în interiorul celulelor vii ale plantelor și animalelor, dar capabilă să acționeze în afara acestor celule și fără nicio legătură cu acestea. Fiecare enzimă catalizează un singur tip de reacție și acționează aproape întotdeauna asupra unui singur substrat sau asupra unui grup foarte mic al acestora. Clasificarea enzimelor se face pe baza reacției catalizate. Unele enzime sunt proteine ​​simple, iar altele sunt proteine ​​conjugate, adică formate dintr-o fracțiune proteică și un grup non-proteic numit cofactor.

În cele mai multe cazuri, enzima singură nu își poate exercita acțiunea catalitică, necesită alte molecule cu greutate moleculară mică de natură non-proteică pentru a-și îndeplini funcția de catalizator biologic. Aceste alte molecule care joacă un rol catalitic în enzime se numesc coenzime.

Pe lângă coenzime, multe enzime necesită prezența activatorilor, care pot fi ioni anorganici precum magneziu (Mg), zinc (Zn), cupru (Cu), mangan (Mn), fier (Fe), potasiu (K), și sodiu (Na), elemente care trebuie considerate și ele parte a sistemului enzimatic.

Există, de asemenea, cofactori care sunt molecule organice, precum unele vitamine sau derivații acestora, și sunt considerați și coenzime. Pentru ca activitatea enzimatică să apară, este necesară asocierea complexului proteic cu cofactorul.

Câțiva termeni de știut

Atunci când coenzima este legată de proteine, o parte esențială a sistemului enzimatic, se numește apoenzimă . Apoenzima este numele dat unei enzime inactive care nu are coenzimele sau cofactorii săi.

Este important de menționat că reacțiile chimice catalizate de enzime sunt numite substraturi . Rezumând, sistemul enzimatic este alcătuit din enzimă, coenzimă și activator, iar grupul format din apoenzimă și cofactori este cunoscut sub numele de holoenzimă . Holoenzima este termenul folosit pentru a descrie o enzimă care este completă cu coenzimele și cofactorii săi.

Dacă coenzima este asociată permanent și strâns cu holoenzima, este cunoscută ca un grup protetic , iar dacă coenzima este asociată vag cu holoenzima se numește cosubstrat .

definiția coenzimei

O coenzimă este o moleculă auxiliară care lucrează cu o proteină (enzimă) pentru a iniția sau a ajuta la catalizarea unei reacții biochimice . Coenzimele sunt molecule mici (cu greutate moleculară mică), non-proteice, care oferă un loc de transfer pentru o enzimă funcțională. Coenzimele sunt purtători intermediari pentru un atom sau un grup de atomi, permițând să apară o reacție. Se mai numesc si cosubstraturi.

Coenzimele nu pot funcționa singure și necesită prezența unei enzime. Pe de altă parte, unele enzime necesită mai multe coenzime și cofactori.

Exemple de coenzime

Prima coenzimă descoperită a fost NAD+ (Nicotinamid adenine dinucleotide) , în studiile asupra fermentației alcoolice efectuate de englezii Arthur Harder și William Youdin, în 1906. Aceștia au observat că, prin adăugarea unui extract de drojdie fiert și filtrat, fermentația alcoolică în extract de drojdie nefiertă. a fost accelerat. Atât NAD+ cât și NADP+ (NAD+ fosfat) sunt doi transportatori redox importanți în metabolismul celular. Acţionează în principal ca coenzime ale dehidrogenazelor. În termeni generali, NAD+ participă de preferință la procesele asociate cu fermentația și respirația, în timp ce NADP+, în forma sa redusă NADPH, furnizează de obicei puterea reducătoare necesară pentru biosinteza celulară.

La începutul secolului al XX-lea au fost identificate și alte coenzime, precum tiamina pirofosfat (vitamina B ₁ ), care participă la metabolismul carbohidraților, acționând la sinteza acetilcolinei și eliberând energie. Este o vitamină solubilă în apă prezentă în legumele și carnea proaspete. De asemenea, participă la sinteza substanțelor care reglează sistemul nervos, iar deficiența acestuia provoacă boala beriberi; care se caracterizează printr-o acumulare de fluide corporale, durere în organism, atrofie musculară, coordonare slabă și, în cele din urmă, moarte.

Tiamina a fost descoperită de japonezul Umetaro Suzuki în 1910, în timp ce studia boala beriberi în Asia de Sud-Est. Această boală apare în multe țări a căror dietă se bazează pe orez decorticat. La treierat, decorticat si macinat cerealele se pierde partea din boabe cea mai bogata in tiamina, de unde tendinta de a imbogati faina alba si orezul alb rafinat. Alimentele cele mai bogate în tiamină sunt carnea de porc, carnea de organe (ficat, inimă și rinichi), drojdia de bere, carnea slabă, ouăle, legumele cu frunze verzi, cerealele întregi sau îmbogățite, germeni de grâu, nuci și leguminoase.

O altă coenzimă faimoasă este ATP , descoperită de biochimistul german Karl Lohmann în 1929. Este o moleculă care este folosită de toate organismele vii pentru a  furniza energie în reacțiile chimice ale respirației celulare.

În 1945, biochimistul Fritz Albert Lipmann a descoperit o nouă coenzimă, coenzima A , care este responsabilă de transferul grupărilor acil care participă la diferite căi metabolice (cum ar fi ciclul Krebs) și are un rol fundamental în biosinteza și oxidarea grăsimilor. acizi.

Trebuie remarcată și coenzima folinică, care corespunde acidului folic , fiind cunoscută și sub denumirea de vitamina B9, folat, folacină. A fost izolat din frunzele de spanac (unde se găsește în concentrație mare), este o coenzimă necesară pentru formarea proteinelor (ADN și ARN), eritrocitelor și leucocitelor și participă la metabolismul carbohidraților și acizilor grași. Este identificat ca un factor vitaminic foarte important în dieta umană; deficienţa acestuia este responsabilă de apariţia anemiilor megaloblastice.

Este important să subliniem S-adenozil metionina (SAM, S-AM) ca un alt exemplu, este o coenzimă care participă la toate reacțiile de metilare care apar în mediul biologic, de exemplu, în ADN (metilarea ADN- ului Nu are caracter vitaminic, este sintetizat de organismul uman atâta timp cât există un aport alimentar de metionină (care este un aminoacid esențial). Metionina se găsește în alimente proteice, cum ar fi carnea, peștele, lactatele și ouăle, se găsește și în năut, linte, nuci, migdale și semințele de susan.

Multe coenzime au structuri chimice complexe care nu pot fi sintetizate de corpul nostru. În general, nu este întreaga moleculă, ci doar o parte. Aceasta portiune nesintetizabila trebuie sa intre in organism prin alimentatie, iar din acest motiv sunt componente obligatorii in alimentatie: multe dintre ele sunt ceea ce numim vitamine. Coenzimele, care sunt adesea vitamine sau derivați ai vitaminelor, joacă, prin urmare, un rol crucial în majoritatea activităților enzimatice.

Puncte cheie despre sistemul enzimatic

De multe ori, atât componentele organice, cât și cele anorganice sunt necesare pentru ca o enzimă să funcționeze. Unele texte consideră că toate moleculele auxiliare care se leagă de o enzimă sunt tipuri de cofactori, în timp ce altele le împart în grupuri, care sunt:

• Coenzimele  sunt molecule organice non-proteice care se leagă liber la o enzimă. Multe (nu toate) sunt vitamine sau sunt derivate din vitamine. Multe coenzime conțin adenozin monofosfat (AMP). Coenzimele pot fi descrise și ca cosubstrate. Sunt compuși termostabili, spre deosebire de apoenzimele care sunt termolabile.
• Cofactorii  sunt compuși anorganici sau compuși non-proteici care ajută la funcționarea enzimelor prin creșterea ratei de cataliză. În mod normal, cofactorii sunt ioni metalici. Unele oligoelemente funcționează ca cofactori în reacțiile biochimice, cum ar fi fierul, cuprul, zincul, magneziul, cobaltul și molibdenul. 
• Cosubstrații  sunt coenzime care se leagă strâns de o proteină, dar se vor elibera și se vor lega din nou la un alt moment.
• Grupurile protetice  sunt molecule asociate enzimelor care sunt strâns sau covalent legate de enzimă, în timp ce cosubstratele sunt atașate temporar. Grupurile protetice sunt atașate permanent de o proteină și ajută proteinele să se lege de alte molecule, să acționeze ca elemente structurale și ca purtători de sarcină. Un exemplu de grup protetic este grupul hem care face parte din diferite proteine, printre care se numără hemoglobina, mioglobina și citocromul. Fierul (Fe) găsit în centrul grupului protetic hem îi permite acestuia să se lege și să elibereze oxigen în plămâni și, respectiv, în țesuturi. 

În sfârșit, este posibil să se identifice preponderența coenzimelor în sistemul enzimatic și bineînțeles în toate reacțiile biochimice ale ființelor vii, acestea au o importanță deosebită în metabolismul corpului uman și buna funcționare a acestuia.

Surse

• Battaner Arias, Enrique. (2013). „Compendiu de enzimologie”. Universitatea din Salamanca.
• Peña A., Arroyo A., Gomez, R., Tapia, R. și Gomez, C. (2004). „Biochimie”. Editorial Limusa.
• Pardo Arquero, VP (2004). „Importanța vitaminelor în alimentația persoanelor care efectuează activitate fizică sportivă”. Jurnalul Internațional de Medicină și Științe ale activității fizice și sportului vol. 4 (16) pp. 233-242
• Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; și Nelson, David L. „Lehninger’s Principles of Biochemistry” (ed. a treia). Demn de editori.
• Farrell, Shawn O. și Campbell, Mary K. „ Biochimie  ” (ed. a 6-a). Brooks Cole.