Tipos de ligações químicas em proteínas

As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas por milhares de átomos. Entre os elementos que os compõem podemos encontrar, principalmente, carbono, hidrogênio, nitrogênio, oxigênio, enxofre, fósforo, halogênios e, em alguns casos, até alguns cátions metálicos.

A estrutura de uma proteína pode ser entendida quimicamente como um heteropolímero natural formado por uma combinação de 20 aminoácidos (AA) como glicina, metionina, ácido glutâmico e cisteína, para citar alguns. Mas o que mantém todos esses átomos juntos? Em outras palavras, que tipos de ligações químicas existem nas proteínas?

As ligações que estão presentes nas proteínas podem ser classificadas de diferentes maneiras. Por um lado, eles podem ser classificados de forma geral, com base em um critério exclusivamente estrutural relacionado ao comportamento dos elétrons para manter os átomos juntos. Por outro lado, também podem ser classificados de um ponto de vista mais funcional, mais comum na biologia e na bioquímica.

Classificação geral das ligações presentes nas proteínas

Do ponto de vista químico, as proteínas contêm a maioria dos possíveis tipos de ligações conhecidas na química. Lembremos que os principais tipos de ligações químicas que unem os átomos nas diferentes substâncias que compõem a matéria são:

• A ligação covalente pura , caracterizada pela presença de dois átomos que compartilham igualmente um ou mais pares de elétrons de valência.
• A ligação covalente polar , caracterizada pela presença de dois átomos que compartilham elétrons de valência, mas não igualmente devido a uma diferença nas eletronegatividades de ambos os átomos.
• A ligação iônica , que ocorre entre átomos cujas eletronegatividades são muito diferentes, como quando um metal alcalino é ligado a um não-metal.
• A ligação metálica , que ocorre principalmente entre átomos metálicos neutros.

Além desses tipos de ligações, existe também um tipo especial de ligação covalente que se forma entre ácidos e bases de Lewis, chamada ligação covalente dativa ou coordenada . Essa ligação é formada entre uma base de Lewis, que é uma espécie rica em elétrons que possui pares de elétrons solitários (não compartilhados), e um ácido de Lewis, uma espécie deficiente em elétrons (que possui o octeto incompleto). Nestes casos, uma ligação covalente pode ser formada entre ambas as espécies, mas com a particularidade de que ambos os elétrons de ligação vêm da mesma espécie.

As proteínas contêm principalmente ligações covalentes

Por serem compostos orgânicos, as proteínas são compostas principalmente por elementos não metálicos, como os mencionados no início do artigo. A diferença de eletronegatividade desses elementos não é alta o suficiente para a formação de ligações iônicas. Por esta razão, quase todas as ligações que unem os átomos de uma proteína são ligações covalentes.

Algumas dessas ligações covalentes são covalentes puras (como quando um átomo de carbono se liga a outro), enquanto muitas outras são ligações covalentes polares (como CO, CN, NH, etc.).

As proteínas também contêm ligações iônicas.

Muitos dos aminoácidos que compõem as proteínas possuem grupos funcionais que podem ser ácidos ou básicos e, portanto, ionizados ou protonados em um meio com pH fisiológico. Na verdade, uma proteína pode conter milhares de cargas positivas e negativas distribuídas por toda a sua estrutura, tornando-a conhecida como “zwitterion”.

Isso significa que as proteínas, além de possuírem milhares de ligações covalentes, também possuem ligações iônicas. Essas ligações podem ocorrer entre diferentes partes de uma mesma proteína que possuem cargas opostas, ou entre as cargas elétricas de sua estrutura e outros íons livres, como cátions sódio ou ânions cloreto, para citar alguns.

Algumas proteínas têm ligações covalentes coordenadas.

Muitas proteínas, especialmente aquelas que desempenham funções catalíticas como enzimas, contêm centros metálicos como os cátions ferro (II) ou (III), cálcio (II), magnésio (II), entre outros. O que mantém esses cátions no lugar geralmente é um conjunto de ligações covalentes coordenadas, como as quatro ligações que mantêm o cátion ferroso (Fe ²⁺ ) no centro do grupo heme nas proteínas hemoglobina e mioglobina .

O grupo heme não é, em si, uma proteína, mas proteínas como a hemoglobina contém esse grupo em sua estrutura, conforme mostra a imagem a seguir:

Não possuem ligações metálicas

A ligação metálica é um dos poucos tipos de ligação que não está presente nas proteínas.

ligações de hidrogênio

Anteriormente chamadas de “ligações de hidrogênio”, as ligações de hidrogênio são um tipo especial de ligação química que envolve três átomos, um dos quais é hidrogênio, enquanto os outros podem ser oxigênio, nitrogênio, enxofre ou um dos halogênios. Essas pontes de hidrogênio são formadas entre um grupo -OH, -NH ou -SH altamente polarizado, que atua como um doador do átomo de hidrogênio, e outro grupo que contém um átomo de N, O, S ou um halogênio que possui um par de elétrons, que atua como um aceptor.

As ligações de hidrogênio estão na fronteira entre o que são consideradas interações intermoleculares fracas e ligações covalentes. Por muito tempo, esse tipo de interação foi chamado de ligação de hidrogênio, mas suas características particulares tornam mais conveniente classificá-la como um tipo separado de ligação.

As proteínas podem ter milhares de pontes de hidrogênio em toda a sua estrutura. A importância desse tipo de ligação para a vida é enorme, principalmente porque determinam, em grande parte, a estrutura secundária das proteínas. Assim, essas ligações são responsáveis ​​pela formação de hélices alfa e folhas beta que caracterizam estruturalmente os diferentes domínios ou estruturas de uma proteína. Além disso, são também, em muitos casos, o tipo mais importante de interação que ocorre entre uma enzima e seu substrato, facilitando a atividade catalítica da primeira sobre o segundo.

Outros tipos de ligações presentes nas proteínas

Além dos tipos de ligações já mencionados, em biologia e bioquímica, também são chamados de “ligações” certos grupos orgânicos funcionais que freqüentemente aparecem como ligações entre os diferentes blocos estruturais que compõem as grandes biomoléculas que tornam a vida possível. Exemplos são ligações glicosídicas em carboidratos e ligações fosfodiéster em ácidos nucléicos. Os mais importantes que podem ser encontrados nas proteínas são descritos a seguir.

na ligação peptídica

Como mencionado no início, as proteínas são polímeros formados por aminoácidos, que constituem seus blocos estruturais. A estrutura primária de uma proteína é composta pela sequência de aminoácidos que forma sua cadeia principal e os resíduos que se destacam nas laterais dela.

A ligação entre cada aminoácido e o próximo é um grupo amida que é formado pela condensação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do seguinte. Esse grupo amido é chamado, no caso das proteínas, de ligação peptídica, e é responsável por ligar o carbono alfa de um aminoácido (juntamente com sua cadeia lateral particular) ao carbono alfa do seguinte, como mostra a figura a seguir.

Como você pode ver, o grupo de átomos destacados em cada retângulo amarelo serve como um elo entre os diferentes carbonos alfa da estrutura da proteína e corresponde ao que é conhecido como ligação peptídica. Esta é a razão pela qual as proteínas também são chamadas de polipeptídeos.

pontes dissulfeto

Se a sequência de AA ligados por ligações peptídicas determina a estrutura primária de uma proteína e as pontes de hidrogênio determinam sua estrutura secundária, as pontes dissulfeto são uma das forças mais importantes que determinam e mantêm a estrutura terciária, também conhecida como enovelamento de uma proteína ou sua conformação absoluta.

A ponte dissulfeto é um tipo de “elo” que une lateralmente duas cadeias polipeptídicas diferentes, ou duas seções da mesma cadeia. Como a ligação peptídica, é uma ligação covalente, mas neste caso ocorre entre dois átomos de enxofre. A ponte dissulfeto é formada pela oxidação de grupos sulfidrila (-SH) presentes em dois resíduos de aminoácidos, geralmente a cisteína.

Ligação O-Glicosídica

Após a biossíntese da proteína nos ribossomos, estes são submetidos a uma série de modificações pós-traducionais, entre as quais a adição de cadeias de oligossacarídeos a diferentes resíduos de determinados aminoácidos. Caso o oligossacarídeo esteja ligado a um resíduo de treonina ou serina, a ligação é feita por condensação entre o grupo OH desses aminoácidos e um OH do açúcar em questão, com a respectiva liberação de uma molécula de água. Esse tipo de ligação entre um aminoácido e um carboidrato mediado por um átomo de oxigênio é chamado de ligação O-glicosídica.

Ligação N-Glicosídica

A ligação N-glicosídica é equivalente à ligação O-glicosídica descrita acima, mas com a diferença de que é mediada por um átomo de nitrogênio do grupo amino de um resíduo de asparagina.

Outras classes de interações

Finalmente, além das ligações químicas mencionadas até agora, que são em sua maioria interações comparativamente fortes, existem outros tipos de interações em proteínas que, embora sejam muito mais fracas por si só, são tão numerosas que também conseguem contribuir consideravelmente. estrutura e função de uma proteína.

Especificamente, nos referimos a interações fracas de van der Waals. Esses tipos de interação ocorrem entre todas as substâncias químicas, mas são tão fracos que só podem ser claramente observados quando não há outro tipo de interação mais forte que os opacifique, ou quando são muito numerosos e se somam para dar resultados observáveis. efeitos.

No caso das proteínas, as interações do tipo van der Waals ocorrem entre resíduos de aminoácidos apolares, como alanina, leucina, valina, entre outros. Esses aminoácidos são caracterizados por possuírem cadeias laterais alifáticas apolares, razão pela qual apresentam interações eminentemente hidrofóbicas, como as forças de dispersão de London.

Esses tipos de interações geralmente ocorrem dentro das proteínas, nas partes da estrutura que estão escondidas da água circundante. Além disso, também são responsáveis ​​pela existência de domínios ou seções de uma cadeia polipeptídica que se inserem ou atravessam a membrana celular, já que esta é constituída por uma bicamada fosfolipídica totalmente hidrofóbica em seu interior.

Referências

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