Rodzaje wiązań chemicznych w białkach

Białka to organiczne makrocząsteczki zbudowane z tysięcy atomów. Wśród pierwiastków wchodzących w ich skład znajdziemy przede wszystkim węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę, fosfor, halogeny, a w niektórych przypadkach nawet niektóre kationy metali.

Struktura białka może być chemicznie rozumiana jako naturalny heteropolimer składający się z kombinacji 20 aminokwasów (AA), takich jak glicyna, metionina, kwas glutaminowy i cysteina, by wymienić tylko kilka. Ale co łączy te wszystkie atomy? Innymi słowy, jakie rodzaje wiązań chemicznych istnieją w białkach?

Wiązania obecne w białkach można klasyfikować na różne sposoby. Z jednej strony można je sklasyfikować w sposób ogólny, oparty na kryterium wyłącznie strukturalnym, związanym z zachowaniem elektronów w utrzymywaniu atomów razem. Z drugiej strony można je również sklasyfikować z bardziej funkcjonalnego punktu widzenia, bardziej powszechnego w biologii i biochemii.

Ogólna klasyfikacja wiązań występujących w białkach

Z chemicznego punktu widzenia białka zawierają większość możliwych typów wiązań znanych w chemii. Pamiętajmy, że główne rodzaje wiązań chemicznych, które utrzymują razem atomy w różnych substancjach tworzących materię, to:

• Czyste wiązanie kowalencyjne , charakteryzujące się obecnością dwóch atomów, które jednakowo dzielą jedną lub więcej par elektronów walencyjnych.
• Wiązanie kowalencyjne spolaryzowane , charakteryzujące się obecnością dwóch atomów, które dzielą elektrony walencyjne, ale nie w równym stopniu z powodu różnicy elektroujemności obu atomów.
• Wiązanie jonowe , które występuje między atomami, których elektroujemności są bardzo różne, jak w przypadku wiązania metalu alkalicznego z niemetalem.
• Wiązanie metaliczne , które występuje głównie między neutralnymi atomami metali.

Oprócz tych rodzajów wiązań istnieje również specjalny rodzaj wiązania kowalencyjnego, który tworzy się między kwasami i zasadami Lewisa, zwany celownikiem lub koordynacyjnym wiązaniem kowalencyjnym . Wiązanie to powstaje między zasadą Lewisa, która jest ugrupowaniem bogatym w elektrony, które ma samotne (nieudostępnione) pary elektronów, a kwasem Lewisa, ustrojem z niedoborem elektronów (który ma niekompletny oktet). W takich przypadkach wiązanie kowalencyjne może powstać między obydwoma gatunkami, ale z tą szczególną cechą, że oba elektrony wiążące pochodzą z tego samego gatunku.

Białka zawierają głównie wiązania kowalencyjne

Będąc związkami organicznymi, białka składają się głównie z pierwiastków niemetalicznych, takich jak wymienione na początku artykułu. Różnica elektroujemności tych pierwiastków nie jest wystarczająco wysoka, aby mogły powstać wiązania jonowe. Z tego powodu prawie wszystkie wiązania łączące atomy białka są wiązaniami kowalencyjnymi.

Niektóre z tych wiązań kowalencyjnych są czysto kowalencyjne (na przykład, gdy jeden atom węgla wiąże się z innym), podczas gdy wiele innych to wiązania kowalencyjne polarne (takie jak CO, CN, NH itp.).

Białka zawierają również wiązania jonowe.

Wiele aminokwasów tworzących białka ma grupy funkcyjne, które mogą być kwasowe lub zasadowe, a zatem zjonizowane lub protonowane w środowisku o fizjologicznym pH. W rzeczywistości białko może zawierać tysiące ładunków dodatnich i ujemnych rozmieszczonych w całej swojej strukturze, co czyni je tak zwanym „jonem obojnaczym”.

Oznacza to, że białka oprócz tysięcy wiązań kowalencyjnych mają również wiązania jonowe. Te powiązania mogą występować między różnymi częściami tego samego białka, które mają przeciwne ładunki, lub między ładunkami elektrycznymi jego struktury a innymi wolnymi jonami, takimi jak kationy sodu lub aniony chlorków, by wymienić tylko kilka.

Niektóre białka mają koordynacyjne wiązania kowalencyjne.

Wiele białek, zwłaszcza tych, które pełnią funkcje katalityczne, takie jak enzymy, zawiera centra metali, takie jak między innymi kationy żelaza (II) lub (III), wapnia (II), magnezu (II). To, co utrzymuje te kationy na miejscu, to zwykle zestaw skoordynowanych wiązań kowalencyjnych, takich jak cztery wiązania, które utrzymują kation żelazawy (Fe ²⁺ ) w centrum grupy hemowej białek hemoglobiny i mioglobiny .

Grupa hemowa sama w sobie nie jest białkiem, ale białka takie jak hemoglobina zawierają tę grupę w swojej strukturze, jak pokazano na poniższym obrazku:

Nie mają wiązań metalicznych

Wiązanie metaliczne jest jednym z niewielu rodzajów wiązań, które nie występują w białkach.

wiązania wodorowe

Dawniej nazywane „wiązaniami wodorowymi”, wiązania wodorowe są specjalnym rodzajem wiązań chemicznych, które obejmują trzy atomy, z których jeden to wodór, podczas gdy inne mogą być tlenem, azotem, siarką lub jednym z halogenów. Te wiązania wodorowe powstają między wysoce spolaryzowaną grupą -OH, -NH lub -SH, która działa jako donor atomu wodoru, a inną grupą zawierającą atom N, O, S lub halogen, który ma samotny para elektronów pełniąca rolę akceptora.

Wiązania wodorowe znajdują się na granicy między słabymi oddziaływaniami międzycząsteczkowymi a wiązaniami kowalencyjnymi. Przez długi czas ten rodzaj oddziaływań nazywano wiązaniem wodorowym, ale jego szczególne właściwości sprawiają, że wygodniej jest go sklasyfikować jako odrębny rodzaj wiązania.

Białka mogą mieć tysiące wiązań wodorowych w całej swojej strukturze. Znaczenie tego typu wiązań dla życia jest ogromne, głównie dlatego, że determinują one w dużym stopniu drugorzędową budowę białek. Tak więc te połączenia są odpowiedzialne za tworzenie helis alfa i arkuszy beta, które strukturalnie charakteryzują różne domeny lub struktury białka. Ponadto w wielu przypadkach są one również najważniejszym rodzajem interakcji zachodzących między enzymem a jego substratem, ułatwiając działanie katalityczne tego pierwszego na drugi.

Inne rodzaje wiązań obecne w białkach

Oprócz wspomnianych już rodzajów połączeń, w biologii i biochemii pewne funkcjonalne grupy organiczne, które często pojawiają się jako połączenia między różnymi blokami strukturalnymi tworzącymi duże biomolekuły, które umożliwiają życie, nazywane są również „łącznikami”. Przykładami są wiązania glikozydowe w węglowodanach i wiązania fosfodiestrowe w kwasach nukleinowych. Poniżej opisano te najważniejsze, które można znaleźć w białkach.

w wiązaniu peptydowym

Jak wspomniano na początku, białka to polimery zbudowane z aminokwasów, które tworzą ich bloki strukturalne. Pierwszorzędowa struktura białka składa się z sekwencji aminokwasowej, która tworzy jego główny łańcuch oraz reszt, które wystają z jego boków.

Łącznikiem między każdym aminokwasem a następnym jest grupa amidowa, która powstaje w wyniku kondensacji między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową następnego. Ta grupa amidowa nazywana jest w przypadku białek wiązaniem peptydowym i jest odpowiedzialna za łączenie węgla alfa jednego aminokwasu (wraz z jego określonym łańcuchem bocznym) z węglem alfa następnego, jak pokazano na poniższym rysunku.

Jak widać, grupa atomów zaznaczona w każdym żółtym prostokącie służy jako łącznik między różnymi atomami węgla alfa w strukturze białka i odpowiada tak zwanemu wiązaniu peptydowemu. To jest powód, dla którego białka są również nazywane polipeptydami.

mostki dwusiarczkowe

Jeśli sekwencja AA połączonych wiązaniami peptydowymi określa pierwotną strukturę białka, a wiązania wodorowe określają jego strukturę drugorzędową, to wiązania dwusiarczkowe są jedną z najważniejszych sił określających i utrzymujących trzeciorzędową strukturę, zwaną również fałdowaniem. jego absolutna konformacja.

Mostek dwusiarczkowy jest rodzajem „ogniwa”, które łączy bocznie dwa różne łańcuchy polipeptydowe lub dwie sekcje tego samego łańcucha. Podobnie jak wiązanie peptydowe, jest to wiązanie kowalencyjne, ale w tym przypadku występuje między dwoma atomami siarki. Mostek dwusiarczkowy powstaje w wyniku utlenienia grup sulfhydrylowych (-SH) obecnych na dwóch resztach aminokwasowych, zwykle cysteiny.

Wiązanie O-glikozydowe

Po biosyntezie białka w rybosomach są one poddawane szeregowi modyfikacji potranslacyjnych, między innymi dodawanie łańcuchów oligosacharydowych do różnych reszt niektórych aminokwasów. W przypadku, gdy oligosacharyd jest przyłączony do reszty treoniny lub seryny, przyłączenie następuje przez kondensację między grupą OH tych aminokwasów i grupą OH danego cukru, z odpowiednim uwolnieniem cząsteczki wody. Ten rodzaj wiązania między aminokwasem a węglowodanem, w którym pośredniczy atom tlenu, nazywa się wiązaniem O-glikozydowym.

Wiązanie N-glikozydowe

Wiązanie N-glikozydowe jest równoważne z wiązaniem O-glikozydowym opisanym powyżej, ale z tą różnicą, że pośredniczy w nim atom azotu z grupy aminowej reszty asparaginy.

Inne klasy interakcji

Wreszcie, poza wspomnianymi dotąd wiązaniami chemicznymi, które w większości są stosunkowo silnymi oddziaływaniami, istnieją inne rodzaje oddziaływań w białkach, które, choć same w sobie są znacznie słabsze, są tak liczne, że również mogą w znacznym stopniu przyczynić się do tego. budowa i funkcja białka.

W szczególności odnosimy się do słabych oddziaływań van der Waalsa. Tego rodzaju interakcje zachodzą między wszystkimi substancjami chemicznymi, ale są one tak słabe, że można je wyraźnie zaobserwować albo wtedy, gdy nie ma innego rodzaju silniejszych oddziaływań, które je zaciemniają, albo gdy są bardzo liczne i dodają się do siebie, dając obserwowalne efekty.

W przypadku białek interakcje typu van der Waalsa zachodzą między niepolarnymi resztami aminokwasowymi, takimi jak między innymi alanina, leucyna i walina. Aminokwasy te charakteryzują się apolarnymi alifatycznymi łańcuchami bocznymi, dlatego wykazują wybitnie hydrofobowe interakcje, takie jak londyńskie siły dyspersyjne.

Tego typu interakcje zwykle zachodzą w białkach, w tych częściach struktury, które są ukryte przed otaczającą wodą. Ponadto są one również odpowiedzialne za istnienie domen lub odcinków łańcucha polipeptydowego, które są wstawiane do lub przechodzą przez błonę komórkową, ponieważ ta ostatnia składa się z dwuwarstwy fosfolipidowej, która jest całkowicie hydrofobowa w środku.

Bibliografia

Clark, MA, Douglas, M. i Choi, J. (2018, 28 marca). 3.4 Białka – Biologia 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Struktura białek, podstawowe siły stabilizujące trójwymiarową strukturę białek. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). białka. Struktura. Struktura podstawowa. Uniwersytet Kraju Basków. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biochemia (wyd. 2). OMEGA.

OLIGOSACHARYDY (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm