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단백질은 수천 개의 원자로 구성된 유기 거대 분자입니다. 그것들을 구성하는 원소들 중에서 우리는 주로 탄소, 수소, 질소, 산소, 황, 인, 할로겐, 그리고 경우에 따라 일부 금속 양이온을 찾을 수 있습니다.
단백질의 구조는 글리신, 메티오닌, 글루탐산 및 시스테인과 같은 20개의 아미노산(AA) 조합으로 구성된 천연 이종 중합체로 화학적으로 이해될 수 있습니다. 하지만 무엇이 이 모든 원자들을 하나로 묶고 있을까요? 즉, 단백질에는 어떤 유형의 화학 결합이 존재합니까?
단백질에 존재하는 결합은 다른 방식으로 분류될 수 있습니다. 한편으로 그들은 원자를 함께 유지하는 전자의 거동과 관련된 배타적인 구조적 기준에 기초하여 일반적인 방식으로 분류될 수 있습니다. 다른 한편으로 생물학과 생화학에서 보다 일반적인 기능적 관점에서 분류할 수도 있습니다.
단백질에 존재하는 결합의 일반적인 분류
화학적 관점에서 단백질은 화학에서 알려진 대부분의 가능한 유형의 결합을 포함합니다. 물질을 구성하는 여러 물질에서 원자를 결합하는 주요 화학 결합 유형은 다음과 같습니다.
- 순수한 공유 결합 , 하나 이상의 원자가 전자 쌍을 동등하게 공유하는 두 원자의 존재를 특징으로 합니다.
- 극성 공유 결합 , 원자가 전자를 공유하지만 두 원자의 전기 음성도 차이로 인해 동일하지 않은 두 원자의 존재를 특징으로 합니다.
- 알칼리 금속이 비금속과 결합할 때와 같이 전기 음성도가 매우 다른 원자 사이에서 발생하는 이온 결합 .
- 주로 중성 금속 원자 사이에서 발생하는 금속 결합 .
이러한 유형의 결합 외에도 배위 또는 배위 공유 결합 이라고 하는 루이스 산과 염기 사이에 형성되는 특별한 유형의 공유 결합도 있습니다 . 이 결합은 비공유 전자쌍을 갖는 전자가 풍부한 종인 루이스 염기와 전자 결핍 종(불완전한 옥텟을 갖는)인 루이스 산 사이에 형성됩니다. 이러한 경우, 두 종 사이에 공유 결합이 형성될 수 있지만, 특히 두 결합 전자가 동일한 종에서 온다는 점이 다릅니다.
단백질은 주로 공유 결합을 포함
유기화합물인 단백질은 주로 비금속 원소로 구성되어 있습니다. 이들 원소의 전기 음성도 차이는 이온 결합이 형성될 만큼 충분히 높지 않습니다. 이러한 이유로 단백질의 원자를 연결하는 거의 모든 결합은 공유 결합입니다.
이러한 공유 결합 중 일부는 순수한 공유 결합(예: 하나의 탄소 원자가 다른 탄소 원자와 결합하는 경우)인 반면 다른 많은 공유 결합은 극성 공유 결합(예: CO, CN, NH 등)입니다.
단백질에는 이온 결합도 포함되어 있습니다.
단백질을 구성하는 많은 아미노산에는 산성 또는 염기성일 수 있는 작용기가 있어 생리학적 pH를 가진 매질에서 이온화되거나 양성자화됩니다. 사실, 단백질은 그 구조 전체에 분포된 수천 개의 양전하와 음전하를 모두 포함할 수 있으며, 이를 “양성 이온”이라고 합니다.
이것은 단백질이 수천 개의 공유 결합 외에도 이온 결합을 가지고 있음을 의미합니다. 이러한 연결은 전하가 반대인 동일한 단백질의 서로 다른 부분 사이 또는 그 구조의 전하와 나트륨 양이온 또는 염화물 음이온과 같은 기타 자유 이온 사이에서 발생할 수 있습니다.
일부 단백질에는 배위 공유 결합이 있습니다.
많은 단백질, 특히 효소와 같은 촉매 기능을 수행하는 단백질은 특히 철(II) 또는 (III), 칼슘(II), 마그네슘(II) 양이온과 같은 금속 중심을 포함합니다. 이러한 양이온을 제자리에 유지하는 것은 일반적으로 단백질 헤모글로빈과 미오글로빈 의 헴 그룹 중심에 있는 철(Fe 2+ ) 양이온을 유지하는 4개의 결합과 같은 조정된 공유 결합 세트입니다. 다음 그림.
헴 그룹은 그 자체로 단백질이 아니지만 헤모글로빈과 같은 단백질은 다음 이미지와 같이 구조에 이 그룹을 포함합니다.
그들은 금속 결합이 없습니다
금속 결합은 단백질에 존재하지 않는 몇 가지 결합 유형 중 하나입니다.
수소 결합
이전에 “수소 결합”이라고 불렸던 수소 결합은 3개의 원자를 포함하는 특별한 유형의 화학 결합으로, 그 중 하나는 수소이고 나머지는 산소, 질소, 황 또는 할로겐 중 하나일 수 있습니다. 이러한 수소 결합은 수소 원자의 공여체 역할을 하는 고도로 극성화된 -OH, -NH 또는 -SH 그룹과 N, O, S 원자를 포함하는 다른 그룹 또는 단일 원자를 갖는 할로겐 사이에 형성됩니다. 억셉터 역할을 하는 전자쌍.
수소 결합은 약한 분자간 상호 작용과 공유 결합 사이의 경계에 있습니다. 오랫동안 이러한 유형의 상호 작용은 수소 결합이라고 불렸지만 그 특성 때문에 별도의 결합 유형으로 분류하는 것이 더 편리합니다.
단백질은 구조 전체에 수천 개의 수소 결합을 가질 수 있습니다. 생명에 대한 이러한 유형의 연결의 중요성은 엄청납니다. 주로 단백질의 2차 구조를 결정하기 때문입니다. 따라서 이러한 연결은 단백질의 다른 도메인 또는 구조를 구조적으로 특징짓는 알파 나선 및 베타 시트의 형성을 담당합니다. 또한 많은 경우 효소와 기질 사이에서 발생하는 가장 중요한 유형의 상호 작용이기도 하여 전자가 후자에 대한 촉매 활성을 촉진합니다.
단백질에 존재하는 다른 유형의 결합
생물학과 생화학에서 이미 언급한 연결 유형 외에도 생명을 가능하게 하는 큰 생체 분자를 구성하는 서로 다른 구조 블록 사이의 연결로 자주 나타나는 특정 기능적 유기 그룹을 “연결”이라고도 합니다. 예는 탄수화물의 글리코시드 결합과 핵산의 포스포디에스테르 결합입니다. 단백질에서 찾을 수 있는 가장 중요한 것은 아래에 설명되어 있습니다.
펩티드 결합에서
처음에 언급했듯이 단백질은 구조 블록을 구성하는 아미노산으로 구성된 고분자입니다. 단백질의 1차 구조는 주 사슬을 형성하는 아미노산 서열과 그 측면에 튀어나온 잔기로 구성됩니다.
각 아미노산과 다음 아미노산 사이의 연결은 한 아미노산의 카르복실기와 다음 아미노산의 아미노기 사이의 축합에 의해 형성되는 아미드기입니다. 이 아미도 그룹은 단백질의 경우 펩티드 결합이라고 하며 다음 그림과 같이 한 아미노산의 알파 탄소(특정 측쇄와 함께)를 다음 아미노산의 알파 탄소와 연결하는 역할을 합니다.
보시다시피 각 노란색 사각형으로 강조 표시된 원자 그룹은 단백질 구조의 서로 다른 알파 탄소 사이의 연결 역할을 하며 펩티드 결합으로 알려진 것에 해당합니다. 이것이 단백질이 폴리펩티드라고도 불리는 이유입니다.
이황화 교량
펩티드 결합으로 연결된 AA의 서열이 단백질의 1차 구조를 결정하고 수소 결합이 2차 구조를 결정한다면, 이황화 결합은 단백질의 3차 구조(폴딩이라고도 함)를 결정하고 유지하는 가장 중요한 힘 중 하나입니다. 그것의 절대적인 형태.
이황화 다리는 두 개의 서로 다른 폴리펩타이드 사슬 또는 동일한 사슬의 두 부분을 측면으로 연결하는 일종의 “링크”입니다. 펩타이드 결합과 마찬가지로 공유 결합이지만 이 경우에는 두 개의 황 원자 사이에서 발생한다. 디설파이드 다리는 2개의 아미노산 잔기, 일반적으로 시스테인에 존재하는 설프하이드릴(-SH) 그룹의 산화를 통해 형성됩니다.
O-글리코시드 본드
리보솜에서 단백질의 생합성 후, 이들은 일련의 번역 후 변형을 거치며, 그 중 특정 아미노산의 다른 잔기에 올리고당 사슬을 추가합니다. 올리고당이 트레오닌 또는 세린 잔기에 부착되는 경우, 물 분자의 각각의 방출과 함께 이들 아미노산의 OH기와 문제의 당의 OH 사이의 축합에 의해 부착이 이루어진다. 산소 원자에 의해 매개되는 아미노산과 탄수화물 사이의 이러한 유형의 결합을 O-글리코시드 결합이라고 합니다.
N-글리코시드 본드
N-글리코시드 결합은 위에서 설명한 O-글리코시드 결합과 동일하지만 아스파라긴 잔기의 아미노 그룹에서 질소 원자에 의해 매개된다는 차이점이 있습니다.
다른 종류의 상호 작용
마지막으로, 지금까지 언급한 대부분 비교적 강한 상호 작용인 화학 결합 외에도 단백질에는 다른 유형의 상호 작용이 있지만 자체적으로는 훨씬 약하지만 상당히 많이 기여할 수 있습니다. 단백질의 구조와 기능.
특히 약한 반 데르 발스 상호 작용을 참조합니다. 이러한 유형의 상호 작용은 모든 화학 물질 사이에서 발생하지만 너무 약해서 불투명한 다른 유형의 더 강한 상호 작용이 없거나 매우 많을 때 서로 더해져 관찰할 수 있는 경우에만 명확하게 관찰할 수 있습니다. 효과.
단백질의 경우, 특히 알라닌, 류신, 발린과 같은 비극성 아미노산 잔기 사이에 반 데르 발스 유형의 상호 작용이 발생합니다. 이러한 아미노산은 무극성 지방족 측쇄를 갖는 것이 특징이며, 이는 이들이 런던 분산력과 같은 탁월한 소수성 상호작용을 나타내는 이유입니다.
이러한 유형의 상호 작용은 일반적으로 주변 물에서 숨겨진 구조 부분의 단백질 내에서 발생합니다. 또한 세포막은 완전히 소수성인 인지질 이중층으로 구성되어 있기 때문에 세포막에 삽입되거나 세포막을 가로지르는 폴리펩타이드 사슬의 도메인 또는 섹션의 존재에 대해서도 책임이 있습니다.
참조
Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018년 3월 28일). 3.4 단백질 – 생물학 2e | 오픈스택스 . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
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