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タンパク質は、何千もの原子からなる有機高分子です。それらを構成する元素の中には、主に炭素、水素、窒素、酸素、硫黄、リン、ハロゲン、そして場合によっては金属カチオンさえも見つけることができます.
タンパク質の構造は、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、システインなどの 20 個のアミノ酸 (AA) の組み合わせで構成される天然のヘテロポリマーとして化学的に理解することができます。しかし、これらすべての原子をまとめているのは何ですか? つまり、タンパク質にはどのような化学結合が存在するのでしょうか?
タンパク質に存在する結合は、さまざまな方法で分類できます。一方では、それらは、原子を一緒に保つための電子の挙動に関連する排他的な構造基準に基づいて、一般的な方法で分類できます。一方、それらはより機能的な観点から分類することもでき、生物学や生化学ではより一般的です。
タンパク質に存在する結合の一般的な分類
化学的な観点から見ると、タンパク質は化学で知られている可能なタイプの結合のほとんどを含んでいます。物質を構成するさまざまな物質で原子を結合する化学結合の主な種類は次のとおりであることを思い出してください。
- 1 つまたは複数の価電子対を等しく共有する 2 つの原子の存在を特徴とする純粋な共有結合。
- 極性共有結合 価電子を共有する 2 つの原子の存在によって特徴付けられますが、両方の原子の電気陰性度の違いにより等しくはなりません。
- アルカリ金属が非金属と結合するときのように、電気陰性度が非常に異なる原子間で発生するイオン結合。
- 主に中性の金属原子間で発生する金属結合。
これらのタイプの結合に加えて、配位共有結合または配位共有結合と呼ばれるルイス酸と塩基の間に形成される特別なタイプの共有結合もあります。この結合は、孤立した (共有されていない) 電子対を持つ電子豊富な種であるルイス塩基と、電子不足種 (不完全なオクテットを持つ) であるルイス酸との間で形成されます。これらの場合、両方の種の間で共有結合が形成される可能性がありますが、両方の結合電子が同じ種に由来するという特殊性があります。
タンパク質は主に共有結合を含む
有機化合物であるタンパク質は、記事の冒頭で述べたように、主に非金属元素で構成されています。これらの元素の電気陰性度の差は、イオン結合が形成されるほど高くありません。このため、タンパク質の原子を結合するほとんどすべての結合は共有結合です。
これらの共有結合の一部は純粋な共有結合 (1 つの炭素原子が別の炭素原子と結合する場合など) ですが、他の多くは極性共有結合 (CO、CN、NH など) です。
タンパク質にはイオン結合も含まれています。
タンパク質を構成するアミノ酸の多くは、酸性または塩基性の官能基を持っているため、生理的 pH の媒体中でイオン化またはプロトン化されます。実際、タンパク質はその構造全体に分布する何千もの正と負の電荷を含むことができ、「両性イオン」として知られています。
これは、タンパク質が何千もの共有結合に加えて、イオン結合も持っていることを意味します。これらのリンクは、反対の電荷を持つ同じタンパク質の異なる部分間、またはその構造の電荷とナトリウム陽イオンや塩化物陰イオンなどの他の遊離イオンの間で発生する可能性があります.
一部のタンパク質は配位共有結合を持っています。
多くのタンパク質、特に酵素などの触媒機能を果たすタンパク質には、鉄 (II) または (III)、カルシウム (II)、マグネシウム (II) 陽イオンなどの金属中心が含まれています。これらの陽イオンを所定の位置に保持しているのは、通常、ヘモグロビンとミオグロビンというタンパク質のヘム基の中心に鉄 (Fe 2+ )陽イオンを保持する 4 つの結合など、一連の配位共有結合です。次の図。
ヘム基自体はタンパク質ではありませんが、ヘモグロビンなどのタンパク質には、次の図に示すように、構造内にこの基が含まれています。
金属結合を持たない
金属結合は、タンパク質に存在しない数少ない結合タイプの 1 つです。
水素結合
以前は「水素結合」と呼ばれていましたが、水素結合は 3 つの原子を含む特殊なタイプの化学結合で、そのうちの 1 つは水素で、残りは酸素、窒素、硫黄、またはハロゲンの 1 つです。これらの水素結合は、水素原子の供与体として機能する高度に分極した -OH、-NH、または -SH 基と、N、O、S 原子、または孤立したハロゲンを含む別の基との間で形成されます。アクセプターとして機能する電子のペア。
水素結合は、弱い分子間相互作用と共有結合と考えられるものの境界にあります。長い間、このタイプの相互作用は水素結合と呼ばれていましたが、その特定の特性により、別のタイプの結合として分類する方が便利です。
タンパク質は、その構造全体に何千もの水素結合を持つことができます。この種のリンクは、主にタンパク質の二次構造を大きく決定するため、生命にとって非常に重要です。したがって、これらのリンクは、タンパク質のさまざまなドメインまたは構造を構造的に特徴付けるアルファヘリックスおよびベータシートの形成に関与しています。さらに、それらは多くの場合、酵素とその基質との間で起こる最も重要なタイプの相互作用でもあり、後者に対する前者の触媒活性を促進します。
タンパク質に存在する他の種類の結合
すでに述べたタイプのリンクに加えて、生物学と生化学では、生命を可能にする大きな生体分子を構成するさまざまな構造ブロック間のリンクとして頻繁に現れる特定の有機官能基も「リンク」と呼ばれます。例としては、炭水化物のグリコシド結合と核酸のホスホジエステル結合があります。タンパク質に見られる最も重要なものを以下に示します。
ペプチド結合で
冒頭で述べたように、タンパク質は、構造ブロックを構成するアミノ酸で構成されるポリマーです。タンパク質の一次構造は、主鎖を形成するアミノ酸配列と、その両側に突き出た残基で構成されています。
各アミノ酸と次のアミノ酸の間の結合は、1 つのアミノ酸のカルボキシル基と次のアミノ酸のアミノ基の間の縮合によって形成されるアミド基です。このアミド基は、タンパク質の場合、ペプチド結合と呼ばれ、次の図に示すように、1 つのアミノ酸のアルファ炭素を (その特定の側鎖とともに) 次のアルファ炭素と結合する役割を果たします。
ご覧のとおり、黄色の長方形で強調表示されている原子のグループは、タンパク質構造の異なるアルファ炭素間のリンクとして機能し、ペプチド結合として知られているものに対応しています. これが、タンパク質がポリペプチドとも呼ばれる理由です。
二硫化物橋
ペプチド結合によって連結された AA の配列がタンパク質の一次構造を決定し、水素結合がその二次構造を決定する場合、ジスルフィド結合は、タンパク質のフォールディングとしても知られる三次構造を決定および維持する最も重要な力の 1 つです。その絶対的な形。
ジスルフィド架橋は、2 つの異なるポリペプチド鎖、または同じ鎖の 2 つのセクションを横方向に結合する「リンク」の一種です。ペプチド結合と同様に共有結合ですが、この場合は 2 つの硫黄原子間で発生します。ジスルフィド架橋は、2 つのアミノ酸残基 (通常はシステイン) に存在するスルフヒドリル (-SH) 基の酸化によって形成されます。
O-グリコシド結合
リボソームでタンパク質が生合成された後、これらは一連の翻訳後修飾を受けます。その中には、特定のアミノ酸の異なる残基へのオリゴ糖鎖の付加があります。オリゴ糖がスレオニンまたはセリン残基に結合する場合、結合は、これらのアミノ酸の OH 基と問題の糖の OH との間の縮合によって行われ、それぞれ水分子が放出されます。酸素原子によって媒介されるアミノ酸と炭水化物の間のこのタイプの結合は、O-グリコシド結合と呼ばれます。
N-グリコシド結合
N-グリコシド結合は、上記の O-グリコシド結合と同等ですが、アスパラギン残基のアミノ基からの窒素原子によって媒介されるという違いがあります。
相互作用の他のクラス
最後に、これまでに述べた比較的強い相互作用である化学結合に加えて、タンパク質には他のタイプの相互作用があり、それらはそれ自体でははるかに弱いものの、非常に多く存在するため、かなりの貢献をしています.タンパク質の構造と機能。
具体的には、弱いファン デル ワールス相互作用を参照します。これらのタイプの相互作用はすべての化学物質間で発生しますが、それらは非常に弱いため、それらを不透明にする他のタイプのより強力な相互作用がない場合、またはそれらが非常に多く、互いに追加されて観測可能になる場合にのみ明確に観察できます効果。
タンパク質の場合、アラニン、ロイシン、バリンなどの非極性アミノ酸残基間でファン デル ワールス型の相互作用が起こります。これらのアミノ酸は無極性の脂肪族側鎖を持つことを特徴としているため、ロンドン分散力などの非常に疎水性の相互作用を示します。
これらのタイプの相互作用は通常、周囲の水から隠されている構造の部分で、タンパク質内で発生します. さらに、細胞膜は内部が完全に疎水性のリン脂質二重層で構成されているため、細胞膜に挿入されるか、細胞膜を通過するポリペプチド鎖のドメインまたはセクションの存在にも関与しています。
参考文献
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