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Le proteine sono macromolecole organiche costituite da migliaia di atomi. Tra gli elementi che li compongono possiamo trovare, principalmente, carbonio, idrogeno, azoto, ossigeno, zolfo, fosforo, alogeni e, in alcuni casi, anche alcuni cationi metallici.
La struttura di una proteina può essere intesa chimicamente come un eteropolimero naturale costituito da una combinazione di 20 amminoacidi (AA) come glicina, metionina, acido glutammico e cisteina, solo per citarne alcuni. Ma cosa tiene insieme tutti questi atomi? In altre parole, quali tipi di legami chimici esistono nelle proteine?
I legami presenti nelle proteine possono essere classificati in diversi modi. Da un lato possono essere classificati in modo generale, sulla base di un criterio esclusivamente strutturale legato al comportamento degli elettroni per tenere insieme gli atomi. D’altra parte, possono anche essere classificati da un punto di vista più funzionale, più comune in biologia e biochimica.
Classificazione generale dei legami presenti nelle proteine
Da un punto di vista chimico, le proteine contengono la maggior parte dei possibili tipi di legami conosciuti in chimica. Ricordiamo che i principali tipi di legami chimici che tengono insieme gli atomi nelle diverse sostanze che compongono la materia sono:
- Il legame covalente puro , caratterizzato dalla presenza di due atomi che condividono equamente una o più coppie di elettroni di valenza.
- Il legame covalente polare , caratterizzato dalla presenza di due atomi che condividono gli elettroni di valenza, ma non ugualmente a causa di una differenza di elettronegatività di entrambi gli atomi.
- Il legame ionico , che si verifica tra atomi le cui elettronegatività sono molto diverse, come quando un metallo alcalino è legato con un non metallo.
- Il legame metallico , che si verifica principalmente tra atomi metallici neutri.
Oltre a questi tipi di legami, esiste anche un tipo speciale di legame covalente che si forma tra gli acidi e le basi di Lewis chiamato legame covalente dativo o coordinato . Questo legame si forma tra una base di Lewis, che è una specie ricca di elettroni che ha coppie solitarie (non condivise) di elettroni, e un acido di Lewis, una specie deficiente di elettroni (che ha l’ottetto incompleto). In questi casi si può formare un legame covalente tra le due specie, ma con la particolarità che entrambi gli elettroni di legame provengono dalla stessa specie.
Le proteine contengono principalmente legami covalenti
Essendo composti organici, le proteine sono composte principalmente da elementi non metallici, come quelli citati all’inizio dell’articolo. La differenza di elettronegatività di questi elementi non è sufficientemente elevata per la formazione di legami ionici. Per questo motivo quasi tutti i legami che uniscono gli atomi di una proteina sono legami covalenti.
Alcuni di questi legami covalenti sono covalenti puri (come quando un atomo di carbonio si lega a un altro) mentre molti altri sono legami covalenti polari (come CO, CN, NH, ecc.).
Le proteine contengono anche legami ionici.
Molti degli aminoacidi che compongono le proteine hanno gruppi funzionali che possono essere acidi o basici e, quindi, ionizzati o protonati in un mezzo con pH fisiologico. Infatti, una proteina può contenere migliaia di cariche sia positive che negative distribuite in tutta la sua struttura, rendendola ciò che è noto come “zwitterion”.
Ciò significa che le proteine, oltre ad avere migliaia di legami covalenti, hanno anche legami ionici. Questi legami possono verificarsi tra diverse parti della stessa proteina che hanno cariche opposte, o tra le cariche elettriche della sua struttura e altri ioni liberi, come cationi sodio o anioni cloruro, solo per citarne alcuni.
Alcune proteine hanno legami covalenti coordinati.
Molte proteine, in particolare quelle che svolgono funzioni catalitiche come gli enzimi, contengono centri metallici come cationi di ferro (II) o (III), calcio (II), magnesio (II), tra gli altri. Ciò che tiene in posizione questi cationi è di solito un insieme di legami covalenti coordinati, come i quattro legami che tengono il catione ferroso (Fe 2+ ) al centro del gruppo eme nelle proteine emoglobina e mioglobina .
Il gruppo eme non è, di per sé, una proteina, ma le proteine come l’emoglobina contengono questo gruppo nella loro struttura, come mostrato nell’immagine seguente:
Non hanno legami metallici
Il legame metallico è uno dei pochi tipi di legame che non è presente nelle proteine.
legami di idrogeno
Precedentemente chiamati “legami idrogeno”, i legami idrogeno sono un tipo speciale di legame chimico che coinvolge tre atomi, uno dei quali è idrogeno, mentre gli altri possono essere ossigeno, azoto, zolfo o uno degli alogeni. Questi legami idrogeno si formano tra un gruppo altamente polarizzato -OH, -NH o -SH, che funge da donatore dell’atomo di idrogeno, e un altro gruppo che contiene un atomo N, O, S o un alogeno che ha un solo coppia di elettroni, che funge da accettore.
I legami idrogeno sono al confine tra quelle che sono considerate interazioni intermolecolari deboli e i legami covalenti. Per molto tempo questo tipo di interazione è stato chiamato legame a idrogeno, ma le sue particolari caratteristiche rendono più conveniente classificarlo come un tipo di legame separato.
Le proteine possono avere migliaia di legami idrogeno in tutta la loro struttura. L’importanza di questo tipo di legame per la vita è enorme, soprattutto perché determinano, in larga misura, la struttura secondaria delle proteine. Pertanto, questi collegamenti sono responsabili della formazione di alfa eliche e foglietti beta che caratterizzano strutturalmente i diversi domini o strutture di una proteina. Inoltre, sono anche, in molti casi, il tipo più importante di interazioni che si verificano tra un enzima e il suo substrato, facilitando l’attività catalitica del primo sul secondo.
Altri tipi di legami presenti nelle proteine
Oltre ai tipi di legami già menzionati, in biologia e biochimica, vengono anche chiamati “collegamenti” alcuni gruppi organici funzionali che spesso appaiono come collegamenti tra i diversi blocchi strutturali che compongono le grandi biomolecole che rendono possibile la vita. Esempi sono i legami glicosidici nei carboidrati e i legami fosfodiestere negli acidi nucleici. I più importanti che si possono trovare nelle proteine sono descritti di seguito.
nel legame peptidico
Come accennato all’inizio, le proteine sono polimeri costituiti da amminoacidi, che ne costituiscono i blocchi strutturali. La struttura primaria di una proteina è costituita dalla sequenza amminoacidica che forma la sua catena principale e dai residui che sporgono ai suoi lati.
Il legame tra ciascun amminoacido e il successivo è un gruppo ammidico che si forma per condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo. Questo gruppo ammidico è chiamato, nel caso delle proteine, legame peptidico, ed è responsabile del collegamento del carbonio alfa di un amminoacido (insieme alla sua particolare catena laterale) con il carbonio alfa del successivo, come mostrato nella figura seguente.
Come puoi vedere, il gruppo di atomi evidenziato in ciascun rettangolo giallo funge da collegamento tra i diversi atomi di carbonio alfa della struttura proteica e corrisponde a quello che è noto come legame peptidico. Questo è il motivo per cui le proteine sono anche chiamate polipeptidi.
ponti disolfuro
Se la sequenza di AA legate da legami peptidici determina la struttura primaria di una proteina e i legami idrogeno ne determinano la struttura secondaria, i legami disolfuro sono una delle forze più importanti che determinano e mantengono la struttura terziaria, detta anche folding, di una proteina o la sua conformazione assoluta.
Il ponte disolfuro è un tipo di “anello” che unisce lateralmente due diverse catene polipeptidiche, ovvero due tratti della stessa catena. Come il legame peptidico, è un legame covalente, ma in questo caso si verifica tra due atomi di zolfo. Il ponte disolfuro si forma attraverso l’ossidazione dei gruppi sulfidrilici (-SH) presenti su due residui amminoacidici, solitamente cisteina.
Legame O-glicosidico
Dopo la biosintesi della proteina nei ribosomi, questi sono soggetti a una serie di modificazioni post-traduzionali, tra cui l’aggiunta di catene oligosaccaridiche a diversi residui di alcuni amminoacidi. Nel caso in cui l’oligosaccaride sia legato ad un residuo di treonina o serina, l’attacco avviene per condensazione tra il gruppo OH di questi amminoacidi e un OH dello zucchero in questione, con rispettiva liberazione di una molecola d’acqua. Questo tipo di legame tra un amminoacido e un carboidrato mediato da un atomo di ossigeno è chiamato legame O-glicosidico.
Legame N-glicosidico
Il legame N-glicosidico è equivalente al legame O-glicosidico sopra descritto, ma con la differenza che è mediato da un atomo di azoto del gruppo amminico di un residuo di asparagina.
Altre classi di interazioni
Infine, oltre ai legami chimici menzionati finora, che sono per lo più interazioni relativamente forti, ci sono altri tipi di interazioni nelle proteine che, sebbene siano di per sé molto più deboli, sono così numerose che riescono anche a contribuire in modo considerevole. la struttura e la funzione di una proteina.
In particolare, ci riferiamo alle interazioni deboli di van der Waals. Questi tipi di interazioni si verificano tra tutte le sostanze chimiche, ma sono così deboli che possono essere osservati chiaramente solo quando non c’è nessun altro tipo di interazione più forte che li opacizza, o quando sono molto numerosi e si sommano tra loro per dare effetti.
Nel caso delle proteine, si verificano interazioni di tipo van der Waals tra residui di amminoacidi non polari come alanina, leucina e valina, tra gli altri. Questi amminoacidi sono caratterizzati dall’avere catene laterali alifatiche apolari, motivo per cui presentano interazioni eminentemente idrofobiche, come le forze di dispersione di London.
Questi tipi di interazioni di solito si verificano all’interno delle proteine, in quelle parti della struttura che sono nascoste dall’acqua circostante. Inoltre, sono anche responsabili dell’esistenza di domini o sezioni di una catena polipeptidica che si inseriscono o che attraversano la membrana cellulare, poiché quest’ultima è costituita da un doppio strato fosfolipidico completamente idrofobo all’interno.
Riferimenti
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Struttura delle proteine, forze fondamentali che stabilizzano la struttura tridimensionale delle proteine. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html
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