Tabla de Contenidos
Protein adalah makromolekul organik yang terdiri dari ribuan atom. Di antara unsur-unsur penyusunnya kita dapat menemukan, terutama, karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, belerang, fosfor, halogen dan, dalam beberapa kasus, bahkan beberapa kation logam.
Struktur protein dapat dipahami secara kimiawi sebagai heteropolimer alami yang terdiri dari kombinasi 20 asam amino (AA) seperti glisin, metionin, asam glutamat, dan sistein. Tapi apa yang menyatukan semua atom ini? Dengan kata lain, jenis ikatan kimia apa yang ada pada protein?
Ikatan yang ada dalam protein dapat diklasifikasikan dengan cara yang berbeda. Di satu sisi, mereka dapat diklasifikasikan secara umum, berdasarkan kriteria struktural eksklusif yang terkait dengan perilaku elektron untuk menyatukan atom. Di sisi lain, mereka juga dapat diklasifikasikan dari sudut pandang yang lebih fungsional, lebih umum dalam biologi dan biokimia.
Klasifikasi umum ikatan yang ada dalam protein
Dari sudut pandang kimiawi, protein mengandung sebagian besar kemungkinan jenis ikatan yang dikenal dalam ilmu kimia. Mari kita ingat bahwa jenis utama ikatan kimia yang menyatukan atom-atom dalam berbagai zat penyusun materi adalah:
- Ikatan kovalen murni , ditandai dengan adanya dua atom yang sama-sama berbagi satu atau lebih pasangan elektron valensi.
- Ikatan kovalen polar , ditandai dengan adanya dua atom yang berbagi elektron valensi, tetapi tidak sama karena perbedaan keelektronegatifan kedua atom.
- Ikatan ionik , yang terjadi antara atom-atom yang keelektronegatifannya sangat berbeda, seperti ketika logam alkali berikatan dengan nonlogam.
- Ikatan logam , yang terjadi terutama antara atom logam netral.
Selain jenis ikatan tersebut, ada juga jenis ikatan kovalen khusus yang terbentuk antara asam dan basa Lewis yang disebut ikatan kovalen dativ atau koordinat . Ikatan ini terbentuk antara basa Lewis, yang merupakan spesies kaya elektron yang memiliki pasangan elektron bebas (tidak terbagi), dan asam Lewis, spesies yang kekurangan elektron (yang memiliki oktet tidak lengkap). Dalam kasus ini, ikatan kovalen dapat terbentuk antara kedua spesies, tetapi dengan kekhususan bahwa kedua elektron ikatan berasal dari spesies yang sama.
Protein terutama mengandung ikatan kovalen
Menjadi senyawa organik, protein sebagian besar terdiri dari unsur non-logam, seperti yang disebutkan di awal artikel. Perbedaan keelektronegatifan unsur-unsur ini tidak cukup tinggi untuk membentuk ikatan ionik. Karena alasan ini, hampir semua ikatan yang bergabung dengan atom protein adalah ikatan kovalen.
Beberapa dari ikatan kovalen ini adalah kovalen murni (seperti ketika satu atom karbon berikatan dengan yang lain) sementara banyak lainnya adalah ikatan kovalen polar (seperti CO, CN, NH, dll.).
Protein juga mengandung ikatan ionik.
Banyak asam amino penyusun protein memiliki gugus fungsi yang dapat bersifat asam atau basa dan, oleh karena itu, terionisasi atau terprotonasi dalam medium dengan pH fisiologis. Faktanya, sebuah protein dapat mengandung ribuan muatan positif dan negatif yang tersebar di seluruh strukturnya, membuatnya dikenal sebagai “zwitterion”.
Artinya protein, selain memiliki ribuan ikatan kovalen, juga memiliki ikatan ionik. Tautan ini dapat terjadi antara bagian berbeda dari protein yang sama yang memiliki muatan berlawanan, atau antara muatan listrik strukturnya dan ion bebas lainnya, seperti kation natrium atau anion klorida, untuk beberapa nama.
Beberapa protein memiliki ikatan kovalen koordinat.
Banyak protein, terutama yang melakukan fungsi katalitik seperti enzim, mengandung pusat logam seperti kation besi (II) atau (III), kalsium (II), magnesium (II), antara lain. Apa yang menahan kation-kation ini biasanya adalah satu set ikatan kovalen terkoordinasi, seperti empat ikatan yang menahan kation besi (Fe2 + ) di pusat gugus heme dalam protein hemoglobin dan mioglobin .
Gugus heme itu sendiri bukanlah protein, tetapi protein seperti hemoglobin mengandung gugus ini dalam strukturnya, seperti yang ditunjukkan pada gambar berikut:
Mereka tidak memiliki ikatan logam
Ikatan logam adalah salah satu dari sedikit jenis ikatan yang tidak ada dalam protein.
ikatan hidrogen
Dahulu disebut “ikatan hidrogen”, ikatan hidrogen adalah jenis ikatan kimia khusus yang melibatkan tiga atom, salah satunya adalah hidrogen, sedangkan yang lain mungkin oksigen, nitrogen, belerang, atau salah satu halogen. Ikatan hidrogen ini terbentuk antara gugus -OH, -NH, atau -SH yang sangat terpolarisasi, yang bertindak sebagai donor atom hidrogen, dan gugus lain yang mengandung atom N, O, S, atau halogen yang memiliki atom tunggal. pasangan elektron yang bertindak sebagai akseptor.
Ikatan hidrogen berada di perbatasan antara interaksi antarmolekul yang lemah dan ikatan kovalen. Untuk waktu yang lama jenis interaksi ini disebut ikatan hidrogen, tetapi karakteristik khususnya membuatnya lebih mudah untuk mengklasifikasikannya sebagai jenis ikatan yang terpisah.
Protein dapat memiliki ribuan ikatan hidrogen di seluruh strukturnya. Pentingnya jenis mata rantai ini untuk kehidupan sangat besar, terutama karena mereka menentukan, sebagian besar, struktur sekunder protein. Dengan demikian, tautan ini bertanggung jawab untuk pembentukan heliks alfa dan lembaran beta yang secara struktural mencirikan domain atau struktur protein yang berbeda. Selain itu, mereka juga, dalam banyak kasus, jenis interaksi paling penting yang terjadi antara enzim dan substratnya, memfasilitasi aktivitas katalitik dari yang pertama pada yang terakhir.
Jenis ikatan lain yang ada dalam protein
Selain jenis mata rantai yang telah disebutkan, dalam biologi dan biokimia, gugus fungsi organik tertentu yang sering muncul sebagai mata rantai antara berbagai blok struktural yang menyusun biomolekul besar yang memungkinkan kehidupan juga disebut “mata rantai”. Contohnya adalah ikatan glikosidik pada karbohidrat dan ikatan fosfodiester pada asam nukleat. Yang paling penting yang dapat ditemukan dalam protein dijelaskan di bawah ini.
dalam ikatan peptida
Seperti disebutkan di awal, protein adalah polimer yang terbuat dari asam amino, yang menyusun blok strukturalnya. Struktur utama protein terdiri dari urutan asam amino yang membentuk rantai utamanya, dan residu yang menonjol di sisi-sisinya.
Penghubung antara setiap asam amino dan berikutnya adalah gugus amida yang dibentuk oleh kondensasi antara gugus karboksil dari satu asam amino dan gugus amino berikutnya. Gugus amido ini disebut, dalam kasus protein, ikatan peptida, dan bertanggung jawab untuk menghubungkan karbon alfa dari satu asam amino (bersama dengan rantai samping tertentu) dengan karbon alfa berikutnya, seperti yang ditunjukkan pada gambar berikut.
Seperti yang Anda lihat, kelompok atom yang disorot di setiap persegi panjang kuning berfungsi sebagai penghubung antara karbon alfa yang berbeda dari struktur protein, dan sesuai dengan apa yang dikenal sebagai ikatan peptida. Inilah alasan mengapa protein juga disebut polipeptida.
jembatan disulfida
Jika urutan AA yang dihubungkan oleh ikatan peptida menentukan struktur primer protein dan ikatan hidrogen menentukan struktur sekundernya, ikatan disulfida adalah salah satu kekuatan terpenting yang menentukan dan mempertahankan struktur tersier, juga dikenal sebagai pelipatan protein atau konformasi absolutnya.
Jembatan disulfida adalah sejenis “tautan” yang secara lateral menghubungkan dua rantai polipeptida yang berbeda, atau dua bagian dari rantai yang sama. Seperti ikatan peptida, itu adalah ikatan kovalen, tetapi dalam hal ini terjadi antara dua atom belerang. Jembatan disulfida terbentuk melalui oksidasi gugus sulfhidril (-SH) yang ada pada dua residu asam amino, biasanya sistein.
Ikatan O-Glikosidik
Setelah biosintesis protein di ribosom, ini mengalami serangkaian modifikasi pasca-translasi, di antaranya adalah penambahan rantai oligosakarida ke residu asam amino tertentu yang berbeda. Jika oligosakarida melekat pada residu treonin atau serin, pengikatan terjadi melalui kondensasi antara gugus OH dari asam amino ini dan OH dari gula yang bersangkutan, dengan masing-masing pelepasan molekul air. Jenis ikatan antara asam amino dan karbohidrat yang dimediasi oleh atom oksigen disebut ikatan O-glikosidik.
Ikatan N-Glikosidik
Ikatan N-glikosidik setara dengan ikatan O-glikosidik yang dijelaskan di atas, tetapi dengan perbedaan bahwa ia dimediasi oleh atom nitrogen dari gugus amino residu asparagin.
Kelas interaksi lainnya
Akhirnya, selain ikatan kimia yang telah disebutkan sejauh ini, yang sebagian besar merupakan interaksi yang relatif kuat, ada jenis interaksi lain dalam protein yang, meskipun mereka sendiri jauh lebih lemah, sangat banyak sehingga mereka juga berhasil berkontribusi secara signifikan. struktur dan fungsi protein.
Secara khusus, kami mengacu pada interaksi van der Waals yang lemah. Jenis interaksi ini terjadi di antara semua zat kimia, tetapi sangat lemah sehingga hanya dapat diamati dengan jelas jika tidak ada jenis interaksi lain yang lebih kuat yang mengaburkannya, atau jika jumlahnya sangat banyak dan saling menambah untuk memberikan hasil yang dapat diamati. efek.
Dalam kasus protein, interaksi tipe van der Waals terjadi antara residu asam amino nonpolar seperti antara lain alanin, leusin, dan valin. Asam amino ini dicirikan dengan memiliki rantai samping alifatik apolar, itulah sebabnya mereka menghadirkan interaksi hidrofobik yang nyata, seperti gaya dispersi London.
Jenis interaksi ini biasanya terjadi di dalam protein, di bagian struktur yang tersembunyi dari air di sekitarnya. Selain itu, mereka juga bertanggung jawab atas keberadaan domain atau bagian dari rantai polipeptida yang dimasukkan ke dalam atau yang melintasi membran sel, karena membran sel terdiri dari lapisan ganda fosfolipid yang sepenuhnya hidrofobik di dalamnya.
Referensi
Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, 28 Maret). 3.4 Protein – Biologi 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
Struktur protein, kekuatan dasar yang menstabilkan struktur tiga dimensi protein. (td). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html
González M., JM (nd). protein. Struktur. Struktur Primer. Universitas Negara Basque. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm
Lehninger, AL (1997). Biokimia (edisi ke-2). AKHIR.
OLIGOSACCHARIDES (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm
