Mi az a koenzim? Definíció és példák

A koenzimek kis molekulatömegű molekulák, amelyek fontos szerepet játszanak az enzimek katalitikus funkciójában; következésképpen az enzimrendszer részét képezik. Az enzim egy fehérje természetű makromolekula, amely kémiai reakciót katalizál a növények és állatok élő sejtjein belül, de képes ezeken a sejteken kívül és anélkül, hogy bármilyen kapcsolat lenne velük. Mindegyik enzim egyetlen típusú reakciót katalizál, és szinte mindig egyetlen szubsztrátumra vagy azok egy nagyon kis csoportjára hat. Az enzimek osztályozása a katalizált reakció alapján történik. Egyes enzimek egyszerű fehérjék, mások pedig konjugált fehérjék, vagyis egy fehérjefrakcióból és egy nem fehérjecsoportból, az úgynevezett kofaktorból állnak.

A legtöbb esetben az enzim önmagában nem tudja kifejteni katalitikus hatását, biológiai katalizátorként más, kis molekulatömegű, nem fehérje jellegű molekulákra van szükség. Az enzimekben katalitikus szerepet játszó egyéb molekulákat koenzimeknek nevezzük.

A koenzimeken kívül számos enzimhez aktivátorok is szükségesek, amelyek lehetnek szervetlen ionok, mint például magnézium (Mg), cink (Zn), réz (Cu), mangán (Mn), vas (Fe), kálium (K), és nátrium (Na), olyan elemek, amelyeket szintén az enzimrendszer részének kell tekinteni.

Vannak olyan kofaktorok is, amelyek szerves molekulák, például egyes vitaminok vagy származékaik, és szintén koenzimnek számítanak. Az enzimaktivitás létrejöttéhez a fehérjekomplex és a kofaktor társulása szükséges.

Néhány kifejezés, amit tudni kell

Ha a koenzim lazán kötődik fehérjéhez, amely az enzimrendszer lényeges része, akkor apoenzimnek nevezik . Az apoenzim egy olyan inaktív enzim elnevezése, amelynek nincsenek koenzimjei vagy kofaktorai.

Fontos megjegyezni, hogy az enzimek által katalizált kémiai reakciókat szubsztrátoknak nevezzük . Összefoglalva, az enzimrendszert az enzim, a koenzim és az aktivátor alkotja, az apoenzim és a kofaktorok alkotta csoportot pedig holoenzimnek nevezzük . A holoenzim kifejezés egy olyan enzim leírására szolgál, amely koenzimeivel és kofaktoraival teljes.

Ha a koenzim tartósan és szorosan kapcsolódik a holoenzimhez, azt protetikus csoportnak nevezik, és ha a koenzim lazán kapcsolódik a holoenzimhez, akkor koszubsztrátnak nevezzük .

koenzim meghatározása

A koenzim egy segítő molekula, amely egy fehérjével (enzimmel) együtt működik, hogy elindítson vagy segítsen katalizálni egy biokémiai reakciót . A koenzimek kicsi (alacsony molekulatömegű), nem fehérje molekulák, amelyek transzfer helyet biztosítanak egy funkcionális enzim számára. A koenzimek egy atom vagy atomcsoport köztes hordozói, lehetővé téve a reakció lezajlását. Ezeket koszubsztrátumoknak is nevezik.

A koenzimek nem képesek önmagukban működni, és enzim jelenlétét igénylik. Másrészt egyes enzimekhez több koenzimre és kofaktorra van szükség.

Példák koenzimekre

Az első felfedezett koenzim a NAD+ (nikotinamid-adenin-dinukleotid) volt az alkoholos fermentációról szóló tanulmányokban, amelyeket az angolok Arthur Harder és William Youdin végeztek 1906-ban. Megfigyelték, hogy főtt és szűrt élesztőkivonat hozzáadásával alkoholos fermentációt nem főzött élesztőkivonatban végeztek . fel volt gyorsítva. Mind a NAD+, mind a NADP+ (NAD+ foszfát) két fontos redox transzporter a sejtmetabolizmusban. Főleg dehidrogenázok koenzimjeként működnek. Általánosságban elmondható, hogy a NAD+ elsősorban a fermentációval és légzéssel kapcsolatos folyamatokban vesz részt, míg a NADP+ redukált formában, a NADPH általában biztosítja a sejtbioszintézishez szükséges redukáló erőt.

A 20. század elején más koenzimeket is azonosítottak, mint például a tiamin-pirofoszfátot (B ₁ -vitamin ), amely részt vesz a szénhidrátok anyagcseréjében, részt vesz az acetilkolin szintézisében és energiát szabadít fel. Ez egy vízben oldódó vitamin, amely friss zöldségekben és húsokban található. Részt vesz az idegrendszert szabályozó anyagok szintézisében is, hiánya pedig a beriberi betegséget okozza; amelyet testnedvek felhalmozódása, fájdalom a testben, izomsorvadás, rossz koordináció és végül halál jellemez.

A tiamint a japán Umetaro Suzuki fedezte fel 1910-ben, miközben a délkelet-ázsiai beriberi-betegséget tanulmányozta. Ez a betegség sok országban előfordul, ahol az étrend alapja a hántolt rizs. A gabonafélék csépésekor, hántolásakor és őrlésekor a gabona tiaminban leggazdagabb része elvész, ezért hajlamos a fehér liszt és a finomított fehér rizs dúsítására. A tiaminban leggazdagabb élelmiszerek a sertéshús, a szervhúsok (máj, szív és vese), sörélesztő, sovány húsok, tojás, zöld leveles zöldségek, teljes vagy dúsított gabonafélék, búzacsíra, diófélék és hüvelyesek.

Egy másik híres koenzim az ATP , amelyet Karl Lohmann német biokémikus fedezett fel 1929-ben. Ez egy olyan molekula, amelyet minden élő szervezet felhasznál  a sejtlégzés kémiai reakcióinak energiaellátására.

1945-ben Fritz Albert Lipmann biokémikus egy új koenzimet fedezett fel, az A koenzimet , amely a különböző anyagcsere-utakban (például a Krebs-ciklusban) részt vevő acilcsoportok átviteléért felelős, és alapvető szerepe van a zsírok bioszintézisében és oxidációjában. savak.

Figyelembe kell venni a folsavnak megfelelő folin koenzimet is , más néven B9-vitamin, folát, folacin. Spenótlevélből izolálták (ahol nagy koncentrációban fordul elő), szükséges koenzim a fehérjék (DNS és RNS), vörösvérsejtek és leukociták képződésében, részt vesz a szénhidrát- és zsírsavak anyagcseréjében. Az emberi étrendben nagyon fontos vitamintényezőként azonosítják; hiánya felelős a megaloblasztos anémiák megjelenéséért.

Másik példaként fontos kiemelni az S-adenozil-metionint (SAM, S-AM), ez egy koenzim, amely részt vesz a biológiai környezetben, például a DNS-ben előforduló összes metilezési reakcióban (a DNS metilációja létfontosságú az embrionális fejlődésben, és kritikus szerepe van specifikus gének elnémításában a sejtdifferenciálódás során). Nem vitaminos, az emberi szervezet szintetizálja, amíg a táplálékkal ellátja a metionint (ami esszenciális aminosav). A metionin megtalálható a fehérjetartalmú élelmiszerekben, például húsban, halban, tejtermékekben és tojásban, valamint megtalálható a csicseriborsóban, lencsében, dióban, mandulában és szezámmagban.

Sok koenzimnek összetett kémiai szerkezete van, amelyeket szervezetünk nem képes szintetizálni. Általában nem a teljes molekula, hanem csak egy része. Ennek a nem szintetizálható résznek szükségszerűen a táplálékkal kell bejutnia a szervezetbe, ezért az étrend kötelező összetevői: sok közülük vitaminnak nevezzük. A koenzimek, amelyek gyakran vitaminok vagy vitaminszármazékok, ezért döntő szerepet játszanak a legtöbb enzimatikus tevékenységben.

Főbb tudnivalók az enzimrendszerről

Sokszor szerves és szervetlen komponensekre is szükség van egy enzim működéséhez. Egyes szövegek az enzimhez kötődő összes helper molekulát kofaktor típusnak tekintik, míg mások csoportokra osztják, amelyek a következők:

• A koenzimek  nem fehérje szerves molekulák, amelyek szabadon kötődnek egy enzimhez. Sok (nem mindegyik) vitamin vagy vitaminokból származik. Sok koenzim tartalmaz adenozin-monofoszfátot (AMP). A koenzimek koszubsztrátoknak is leírhatók. Ezek hőstabil vegyületek, ellentétben az apoenzimekkel, amelyek termolabilisek.
• A kofaktorok  olyan szervetlen vagy nem fehérjevegyületek, amelyek a katalízis sebességének növelésével segítik az enzimműködést. Általában a kofaktorok fémionok. Egyes nyomelemek kofaktorként működnek a biokémiai reakciókban, mint például a vas, a réz, a cink, a magnézium, a kobalt és a molibdén. 
• A koszubsztrátok  olyan koenzimek, amelyek szorosan kötődnek egy fehérjéhez, de felszabadulnak, és máskor újra megkötődnek.
• A protetikus csoportok  enzimhez kapcsolódó molekulák, amelyek szorosan vagy kovalensen kötődnek az enzimhez, míg a koszubsztrátok átmenetileg kapcsolódnak. A protetikus csoportok tartósan egy fehérjéhez kapcsolódnak, és segítik a fehérjéket más molekulákhoz kötődni, szerkezeti elemként és töltéshordozóként működni. A protéziscsoportra példa a hem csoport, amely különböző fehérjék része, köztük a hemoglobin, a mioglobin és a citokróm. A hem protéziscsoport közepén található vas (Fe) lehetővé teszi, hogy a tüdőben és a szövetekben oxigénhez kötődjön és oxigént szabadítson fel. 

Végül azonosítható a koenzimek túlsúlya az enzimrendszerben és természetesen az élőlények minden biokémiai reakciójában, különös jelentőséggel bírnak az emberi szervezet anyagcseréjében és megfelelő működésében.

Források

• Battaner Arias, Enrique. (2013). „Enzimológiai gyűjtemény”. Salamancai Egyetem.
• Peña A., Arroyo A., Gomez, R., Tapia, R. és Gomez, C. (2004). „Biokémia”. Editorial Limusa.
• Pardo Arquero, alelnök (2004). „A vitaminok jelentősége a sportolók táplálkozásában”. International Journal of Medicine and Sciences of Physical Activity and Sport vol. 4 (16) pp. 233-242
• Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; és Nelson, David L. „Lehninger’s Principles of Biochemistry” (3. kiadás). Méltó a szerkesztőkhöz.
• Farrell, Shawn O. és Campbell, Mary K. „ Biochemistry  „ (6. kiadás). Brooks Cole.