प्रोटीन में रासायनिक बंधन के प्रकार

प्रोटीन कार्बनिक मैक्रोमोलेक्यूल्स हैं जो हजारों परमाणुओं से बने होते हैं। उन्हें बनाने वाले तत्वों में हम मुख्य रूप से कार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर, फॉस्फोरस, हैलोजेन और कुछ मामलों में कुछ धात्विक धनायन भी पा सकते हैं।

एक प्रोटीन की संरचना को रासायनिक रूप से 20 अमीनो एसिड (AA) जैसे ग्लाइसिन, मेथिओनिन, ग्लूटामिक एसिड और सिस्टीन के संयोजन से बने प्राकृतिक हेटरोपॉलीमर के रूप में समझा जा सकता है। लेकिन इन सभी परमाणुओं को एक साथ क्या रखता है? दूसरे शब्दों में, प्रोटीन में किस प्रकार के रासायनिक बंधन मौजूद होते हैं?

प्रोटीन में मौजूद बंधनों को विभिन्न तरीकों से वर्गीकृत किया जा सकता है। एक ओर, परमाणुओं को एक साथ रखने के लिए इलेक्ट्रॉनों के व्यवहार से संबंधित एक विशेष रूप से संरचनात्मक मानदंड के आधार पर, उन्हें सामान्य तरीके से वर्गीकृत किया जा सकता है। दूसरी ओर, उन्हें अधिक कार्यात्मक दृष्टिकोण से भी वर्गीकृत किया जा सकता है, जीव विज्ञान और जैव रसायन में अधिक सामान्य।

प्रोटीन में मौजूद बंधों का सामान्य वर्गीकरण

रासायनिक दृष्टिकोण से, प्रोटीन में रसायन विज्ञान में ज्ञात अधिकांश संभावित प्रकार के बंधन होते हैं। आइए हम याद रखें कि पदार्थ बनाने वाले विभिन्न पदार्थों में परमाणुओं को एक साथ रखने वाले मुख्य प्रकार के रासायनिक बंधन हैं:

• शुद्ध सहसंयोजक बंधन , दो परमाणुओं की उपस्थिति की विशेषता है जो वैलेंस इलेक्ट्रॉनों के एक या अधिक जोड़े को समान रूप से साझा करते हैं।
• ध्रुवीय सहसंयोजक बंधन , दो परमाणुओं की उपस्थिति की विशेषता है जो वैलेंस इलेक्ट्रॉनों को साझा करते हैं, लेकिन दोनों परमाणुओं की इलेक्ट्रोनगेटिविटी में अंतर के कारण समान रूप से नहीं।
• आयनिक बंधन , जो उन परमाणुओं के बीच होता है जिनकी इलेक्ट्रोनगेटिविटी बहुत भिन्न होती है, जैसे कि जब एक क्षार धातु एक अधातु के साथ बंध जाती है।
• धात्विक बंधन , जो मुख्य रूप से तटस्थ धात्विक परमाणुओं के बीच होता है।

इस प्रकार के बंधों के अलावा, एक विशेष प्रकार का सहसंयोजक बंधन भी होता है जो लुईस अम्लों और क्षारों के बीच बनता है जिसे मूल या समन्वयित सहसंयोजक बंधन कहा जाता है । यह बंधन एक लुईस बेस के बीच बनता है, जो एक इलेक्ट्रॉन-समृद्ध प्रजाति है, जिसमें इलेक्ट्रॉनों का एकाकी (असाझा) जोड़ा होता है, और एक लुईस एसिड, एक इलेक्ट्रॉन की कमी वाली प्रजाति (जिसमें अधूरा ऑक्टेट होता है)। इन मामलों में, दोनों प्रजातियों के बीच एक सहसंयोजक बंधन बनाया जा सकता है, लेकिन इस विशेषता के साथ कि दोनों बांड इलेक्ट्रॉन एक ही प्रजाति से आते हैं।

प्रोटीन में मुख्य रूप से सहसंयोजक बंधन होते हैं

कार्बनिक यौगिक होने के नाते, प्रोटीन मुख्य रूप से गैर-धात्विक तत्वों से बना होता है, जैसा कि लेख की शुरुआत में बताया गया है। आयनिक बांड बनाने के लिए इन तत्वों का इलेक्ट्रोनगेटिविटी अंतर पर्याप्त नहीं है। इस कारण से, प्रोटीन के परमाणुओं को जोड़ने वाले लगभग सभी बंधन सहसंयोजक बंधन होते हैं।

इनमें से कुछ सहसंयोजक बंधन शुद्ध सहसंयोजक होते हैं (जैसे कि जब एक कार्बन परमाणु दूसरे के साथ बंधता है) जबकि कई अन्य ध्रुवीय सहसंयोजक बंधन होते हैं (जैसे CO, CN, NH, आदि)।

प्रोटीन में आयनिक बंधन भी होते हैं।

प्रोटीन बनाने वाले कई अमीनो एसिड में कार्यात्मक समूह होते हैं जो अम्लीय या बुनियादी हो सकते हैं और इसलिए, शारीरिक पीएच वाले माध्यम में आयनित या प्रोटोनेटेड होते हैं। वास्तव में, एक प्रोटीन में इसकी संरचना में वितरित सकारात्मक और नकारात्मक दोनों तरह के हजारों चार्ज हो सकते हैं, जिससे इसे “ज़्विटरियन” के रूप में जाना जाता है।

इसका मतलब है कि प्रोटीन में हजारों सहसंयोजक बंधन होने के अलावा आयनिक बंधन भी होते हैं। ये लिंक एक ही प्रोटीन के विभिन्न भागों के बीच हो सकते हैं, जिनके विपरीत चार्ज होते हैं, या इसकी संरचना के विद्युत आवेशों और अन्य मुक्त आयनों, जैसे कि सोडियम केशन या क्लोराइड आयनों, के बीच कुछ नाम हो सकते हैं।

कुछ प्रोटीनों में सहसंयोजक बंध होते हैं।

कई प्रोटीन, विशेष रूप से वे जो एंजाइम जैसे उत्प्रेरक कार्य करते हैं, उनमें लोहे (II) या (III), कैल्शियम (II), मैग्नीशियम (II) केशन जैसे धातु केंद्र होते हैं। इन धनायनों को जो जगह पर रखता है वह आमतौर पर समन्वित सहसंयोजक बंधों का एक समूह होता है, जैसे कि चार बंधन जो प्रोटीन हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन में हीम समूह के केंद्र में फेरस (Fe ²⁺ ) धनायन को धारण करते हैं। निम्नलिखित आंकड़ा।

हीम समूह अपने आप में एक प्रोटीन नहीं है, लेकिन हीमोग्लोबिन जैसे प्रोटीन इस समूह को अपनी संरचना में रखते हैं, जैसा कि निम्नलिखित छवि में दिखाया गया है:

इनमें धात्विक बंध नहीं होते

धात्विक बंधन उन कुछ बंधन प्रकारों में से एक है जो प्रोटीन में मौजूद नहीं होते हैं।

हाइड्रोजन बांड

पूर्व में “हाइड्रोजन बांड” कहा जाता है, हाइड्रोजन बांड एक विशेष प्रकार का रासायनिक बंधन होता है जिसमें तीन परमाणु शामिल होते हैं, जिनमें से एक हाइड्रोजन है, जबकि अन्य ऑक्सीजन, नाइट्रोजन, सल्फर या हलोजन में से एक हो सकते हैं। ये हाइड्रोजन बॉन्ड अत्यधिक ध्रुवीकृत -OH, -NH, या -SH समूह के बीच बनते हैं, जो हाइड्रोजन परमाणु के दाता के रूप में कार्य करता है, और एक अन्य समूह जिसमें N, O, S परमाणु, या एक हलोजन होता है जिसमें एक अकेला होता है इलेक्ट्रॉनों की जोड़ी, जो एक स्वीकर्ता के रूप में कार्य करती है।

हाइड्रोजन बॉन्ड उन सीमाओं के बीच हैं जिन्हें कमजोर इंटरमॉलिक्युलर इंटरैक्शन और सहसंयोजक बॉन्ड माना जाता है। लंबे समय तक इस प्रकार की अंतःक्रिया को हाइड्रोजन बांड कहा जाता था, लेकिन इसकी विशेष विशेषताएं इसे एक अलग प्रकार के बंधन के रूप में वर्गीकृत करना अधिक सुविधाजनक बनाती हैं।

प्रोटीन की पूरी संरचना में हजारों हाइड्रोजन बांड हो सकते हैं। जीवन के लिए इस प्रकार के लिंक का महत्व बहुत अधिक है, मुख्यतः क्योंकि वे काफी हद तक प्रोटीन की द्वितीयक संरचना को निर्धारित करते हैं। इस प्रकार, ये लिंक अल्फा हेलिकॉप्टर और बीटा शीट के निर्माण के लिए जिम्मेदार हैं जो प्रोटीन के विभिन्न डोमेन या संरचनाओं को संरचनात्मक रूप से चिह्नित करते हैं। इसके अलावा, कई मामलों में, वे एक एंजाइम और उसके सब्सट्रेट के बीच होने वाली सबसे महत्वपूर्ण प्रकार की बातचीत भी हैं, जो बाद वाले पर पूर्व की उत्प्रेरक गतिविधि को सुविधाजनक बनाती हैं।

प्रोटीन में मौजूद अन्य प्रकार के बंधन

जीव विज्ञान और जैव रसायन में पहले से उल्लिखित लिंक के प्रकारों के अलावा, कुछ कार्यात्मक कार्बनिक समूह जो अक्सर विभिन्न संरचनात्मक ब्लॉकों के बीच लिंक के रूप में प्रकट होते हैं जो जीवन को संभव बनाने वाले बड़े जैव-अणुओं को बनाते हैं, उन्हें “लिंक” भी कहा जाता है। उदाहरण कार्बोहाइड्रेट में ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड और न्यूक्लिक एसिड में फॉस्फोडिएस्टर बॉन्ड हैं। सबसे महत्वपूर्ण जो प्रोटीन में पाए जा सकते हैं उनका वर्णन नीचे किया गया है।

पेप्टाइड बंधन में

जैसा कि शुरुआत में बताया गया है, प्रोटीन अमीनो एसिड से बने पॉलिमर होते हैं, जो उनके संरचनात्मक ब्लॉक बनाते हैं। एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना अमीनो एसिड अनुक्रम से बनी होती है जो इसकी मुख्य श्रृंखला बनाती है, और अवशेष जो इसके किनारों पर चिपक जाते हैं।

प्रत्येक अमीनो एसिड और अगले के बीच की कड़ी एक एमाइड समूह है जो एक एमिनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह और अगले के अमीनो समूह के बीच संघनन द्वारा बनता है। इस एमिडो समूह को प्रोटीन, पेप्टाइड बॉन्ड के मामले में कहा जाता है, और यह एक एमिनो एसिड के अल्फा कार्बन (इसकी विशेष साइड चेन के साथ) को अगले के अल्फा कार्बन के साथ जोड़ने के लिए जिम्मेदार है, जैसा कि निम्नलिखित आकृति में दिखाया गया है।

जैसा कि आप देख सकते हैं, प्रत्येक पीले आयत में हाइलाइट किए गए परमाणुओं का समूह प्रोटीन संरचना के विभिन्न अल्फा कार्बन के बीच एक कड़ी के रूप में कार्य करता है, और पेप्टाइड बॉन्ड के रूप में जाना जाता है। यही कारण है कि प्रोटीन को पॉलीपेप्टाइड्स भी कहा जाता है।

डाइसल्फ़ाइड पुलों

यदि पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े AA का क्रम प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को निर्धारित करता है और हाइड्रोजन बॉन्ड इसकी द्वितीयक संरचना को निर्धारित करता है, तो डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड सबसे महत्वपूर्ण बलों में से एक हैं जो तृतीयक संरचना को निर्धारित और बनाए रखते हैं, जिसे फोल्डिंग के रूप में भी जाना जाता है। इसकी पूर्ण रचना।

डाइसल्फ़ाइड ब्रिज एक प्रकार का “लिंक” है जो बाद में दो अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं, या एक ही श्रृंखला के दो खंडों से जुड़ता है। पेप्टाइड बंधन की तरह, यह एक सहसंयोजक बंधन है, लेकिन इस मामले में यह दो सल्फर परमाणुओं के बीच होता है। डाइसल्फ़ाइड ब्रिज दो अमीनो एसिड अवशेषों, आमतौर पर सिस्टीन पर मौजूद सल्फ़हाइड्रील (-SH) समूहों के ऑक्सीकरण के माध्यम से बनता है।

ओ-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड

राइबोसोम में प्रोटीन के जैवसंश्लेषण के बाद, ये पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों की एक श्रृंखला के अधीन होते हैं, जिनमें से कुछ अमीनो एसिड के विभिन्न अवशेषों के लिए ओलिगोसेकेराइड श्रृंखलाओं को जोड़ना शामिल है। इस घटना में कि ओलिगोसेकेराइड एक थ्रेओनीन या सेरीन अवशेषों से जुड़ा हुआ है, इन अमीनो एसिड के ओएच समूह और प्रश्न में चीनी के ओएच के बीच संघनन द्वारा पानी के अणु के संबंधित रिलीज के साथ लगाव बनाया जाता है। एक अमीनो एसिड और एक ऑक्सीजन परमाणु द्वारा मध्यस्थता वाले कार्बोहाइड्रेट के बीच इस प्रकार के बंधन को ओ-ग्लाइकोसिडिक बंधन कहा जाता है।

एन-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड

एन-ग्लाइकोसिडिक बंधन ऊपर वर्णित ओ-ग्लाइकोसिडिक बंधन के बराबर है, लेकिन इस अंतर के साथ कि यह शतावरी अवशेष के एमिनो समूह से नाइट्रोजन परमाणु द्वारा मध्यस्थ है।

बातचीत के अन्य वर्ग

अंत में, अब तक बताए गए रासायनिक बंधों के अलावा, जो ज्यादातर तुलनात्मक रूप से मजबूत अंतःक्रियाएं हैं, प्रोटीन में अन्य प्रकार के अंतःक्रियाएं हैं, हालांकि वे अपने आप में बहुत कमजोर हैं, इतने अधिक हैं कि वे भी काफी योगदान देने का प्रबंधन करते हैं। प्रोटीन की संरचना और कार्य।

विशेष रूप से, हम कमजोर वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन का उल्लेख करते हैं। इस प्रकार की अन्योन्य क्रियाएँ सभी रासायनिक पदार्थों के बीच होती हैं, लेकिन वे इतनी कमजोर होती हैं कि उन्हें केवल तभी स्पष्ट रूप से देखा जा सकता है जब कोई अन्य प्रकार की मजबूत अंतःक्रिया उन्हें अपारदर्शी न बना सके, या जब वे बहुत अधिक हों और एक दूसरे से जुड़कर अवलोकन योग्य हों प्रभाव।

प्रोटीन के मामले में, वैन डेर वाल्स-प्रकार की बातचीत नॉनपोलर अमीनो एसिड अवशेषों जैसे कि एलेनिन, ल्यूसीन और वेलिन के बीच होती है। इन अमीनो एसिड की विशेषता एपोलर एलिफैटिक साइड चेन होने से होती है, यही वजह है कि वे लंदन फैलाव बलों जैसे प्रमुख रूप से हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन पेश करते हैं।

इस तरह की बातचीत आमतौर पर प्रोटीन के भीतर होती है, संरचना के उन हिस्सों में जो आसपास के पानी से छिपे होते हैं। इसके अलावा, वे एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के डोमेन या अनुभागों के अस्तित्व के लिए भी जिम्मेदार हैं जो कोशिका झिल्ली में डाले जाते हैं या जो कोशिका झिल्ली को पार करते हैं, क्योंकि बाद में एक फॉस्फोलिपिड बाइलेयर होता है जो अंदर पूरी तरह से हाइड्रोफोबिक होता है।

संदर्भ

क्लार्क, एमए, डगलस, एम।, और चोई, जे। (2018, 28 मार्च)। 3.4 प्रोटीन – जीव विज्ञान 2e | ओपनस्टैक्स । Openstax.org। https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

प्रोटीन संरचना, मूल बल जो प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना को स्थिर करते हैं। (रा)। यूएनएएम। http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

गोंजालेज एम।, जेएम (एनडी)। प्रोटीन। संरचना। प्राथमिक संरचना। बास्क देश के विश्वविद्यालय। http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

लेहिंगर, एएल (1997)। जैव रसायन (दूसरा संस्करण)। ओमेगा।

ओलिगोसैकराइड्स (एनडी)। http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm