Kemiallisten sidostyypit proteiineissa

Proteiinit ovat orgaanisia makromolekyylejä, jotka koostuvat tuhansista atomeista. Niitä muodostavista alkuaineista löytyy pääasiassa hiiltä, ​​vetyä, typpeä, happea, rikkiä, fosforia, halogeeneja ja joissakin tapauksissa jopa joitain metallikationeja.

Proteiinin rakenne voidaan ymmärtää kemiallisesti luonnollisena heteropolymeerinä, joka koostuu 20 aminohapon (AA) yhdistelmästä, kuten glysiinistä, metioniinista, glutamiinihaposta ja kysteiinistä muutamia mainitakseni. Mutta mikä pitää kaikki nämä atomit yhdessä? Toisin sanoen millaisia ​​kemiallisia sidoksia proteiineissa on?

Proteiineissa olevat sidokset voidaan luokitella eri tavoin. Toisaalta ne voidaan luokitella yleisellä tavalla, perustuen yksinomaan rakenteelliseen kriteeriin, joka liittyy elektronien käyttäytymiseen pitää atomit yhdessä. Toisaalta ne voidaan luokitella myös toiminnallisemmalta kannalta, yleisempiä biologiassa ja biokemiassa.

Proteiineissa olevien sidosten yleinen luokitus

Kemiallisesti proteiinit sisältävät suurimman osan mahdollisista kemiassa tunnetuista sidostyypeistä. Muistakaamme, että kemiallisten sidosten päätyypit, jotka pitävät atomeja yhdessä eri aineissa, jotka muodostavat aineen, ovat:

• Puhdas kovalenttinen sidos , jolle on ominaista kahden atomin läsnäolo, jotka jakavat yhtä tai useampaa valenssielektroniparia.
• Polaarinen kovalenttinen sidos , jolle on ominaista kahden atomin läsnäolo, jotka jakavat valenssielektronit, mutta ei yhtäläisesti molempien atomien elektronegatiivisuuden eroista.
• Ionisidos , joka esiintyy atomien välillä, joiden elektronegatiivisuudet ovat hyvin erilaisia, kuten silloin, kun alkalimetalli on sidottu epämetalliin.
• Metallisidos , jota esiintyy pääasiassa neutraalien metalliatomien välillä.

Tällaisten sidostyyppien lisäksi on olemassa myös erityinen kovalenttinen sidos, joka muodostuu Lewisin happojen ja emästen välille, jota kutsutaan datiiviseksi tai koordinaattiseksi kovalenttiseksi sidokseksi . Tämä sidos muodostuu Lewis-emäksen, joka on runsaasti elektroneja sisältävä laji, jolla on yksinäisiä (jakamattomia) elektronipareja, ja Lewis-hapon, elektronivajaisen lajin (jolla on epätäydellinen oktetti) välille. Näissä tapauksissa molempien lajien välille voi muodostua kovalenttinen sidos, mutta sillä erityispiirteellä on, että molemmat sidoselektronit ovat peräisin samasta lajista.

Proteiinit sisältävät pääasiassa kovalenttisia sidoksia

Orgaanisina yhdisteinä proteiinit koostuvat pääasiassa ei-metallisista alkuaineista, kuten artikkelin alussa mainituista. Näiden alkuaineiden elektronegatiivisuusero ei ole tarpeeksi suuri ionisidosten muodostumiseen. Tästä syystä lähes kaikki proteiinin atomeihin liittyvät sidokset ovat kovalenttisia sidoksia.

Jotkut näistä kovalenttisista sidoksista ovat puhtaita kovalenttisia (kuten kun yksi hiiliatomi sitoutuu toiseen), kun taas monet muut ovat polaarisia kovalenttisia sidoksia (kuten CO, CN, NH jne.).

Proteiinit sisältävät myös ionisidoksia.

Monissa proteiineja muodostavissa aminohapoissa on funktionaalisia ryhmiä, jotka voivat olla happamia tai emäksisiä ja siksi ionisoituneita tai protonoituneita väliaineessa, jonka pH on fysiologinen. Itse asiassa proteiini voi sisältää tuhansia sekä positiivisia että negatiivisia varauksia jakautuneena sen rakenteeseen, mikä tekee siitä niin sanotun ”kaksoisionin”.

Tämä tarkoittaa, että proteiineissa on tuhansien kovalenttisten sidosten lisäksi myös ionisidoksia. Näitä yhteyksiä voi esiintyä saman proteiinin eri osien välillä, joilla on vastakkaiset varaukset, tai sen rakenteen sähkövarausten ja muiden vapaiden ionien, kuten natriumkationien tai kloridianionien, välillä.

Joillakin proteiineilla on koordinaattiset kovalenttiset sidokset.

Monet proteiinit, erityisesti ne, jotka suorittavat katalyyttisiä toimintoja, kuten entsyymejä, sisältävät metallikeskuksia, kuten rauta (II) tai (III), kalsium (II) ja magnesium (II) kationeja, mm. Se, mikä pitää nämä kationit paikoillaan, on yleensä joukko koordinoituja kovalenttisia sidoksia, kuten neljä sidosta, jotka pitävät rauta(Fe ²⁺ ) -kationin hemoglobiini- ja myoglobiiniproteiinien hemiryhmän keskellä . . Tämä näkyy seuraava kuva.

Hemiryhmä ei ole sinänsä proteiini, mutta proteiinit, kuten hemoglobiini, sisältävät tämän ryhmän rakenteessa, kuten seuraavasta kuvasta näkyy:

Niissä ei ole metallisia sidoksia

Metallisidos on yksi harvoista sidostyypeistä, joita ei ole proteiineissa.

vetysidoksia

Aiemmin ”vetysidoksiksi” kutsutut vetysidokset ovat erikoistyyppisiä kemiallisia sidoksia, joissa on kolme atomia, joista yksi on vety, kun taas muut voivat olla happea, typpeä, rikkiä tai yhtä halogeeneista. Nämä vetysidokset muodostuvat voimakkaasti polarisoidun -OH-, -NH- tai -SH-ryhmän, joka toimii vetyatomin luovuttajana, ja toisen ryhmän, joka sisältää N-, O-, S-atomin tai halogeenin, jolla on yksinäinen atomi. elektronipari, joka toimii akseptorina.

Vetysidokset ovat heikkojen molekyylien välisten vuorovaikutusten ja kovalenttisten sidosten välisellä rajalla. Pitkään tämäntyyppistä vuorovaikutusta kutsuttiin vetysidokseksi, mutta sen erityispiirteet tekevät siitä helpomman luokitella erillisen sidostyypin.

Proteiineissa voi olla tuhansia vetysidoksia koko rakenteessaan. Tämäntyyppisten linkkien merkitys elämälle on valtava, lähinnä siksi, että ne määräävät suurelta osin proteiinien sekundaarirakenteen. Siten nämä linkit ovat vastuussa alfaheliksien ja beetalevyjen muodostumisesta, jotka luonnehtivat rakenteellisesti proteiinin eri domeeneja tai rakenteita. Lisäksi ne ovat myös monissa tapauksissa tärkein entsyymin ja sen substraatin välisten vuorovaikutusten tyyppi, mikä helpottaa edellisen katalyyttistä aktiivisuutta jälkimmäiseen.

Muita proteiineissa esiintyviä sidoksia

Jo mainittujen linkkityyppien lisäksi biologiassa ja biokemiassa ”linkeiksi” kutsutaan myös tiettyjä funktionaalisia orgaanisia ryhmiä, jotka usein esiintyvät linkkeinä eri rakennelohkojen välillä, jotka muodostavat elämän mahdollistavat suuret biomolekyylit. Esimerkkejä ovat glykosidisidokset hiilihydraateissa ja fosfodiesterisidokset nukleiinihapoissa. Tärkeimmät, joita proteiineista löytyy, on kuvattu alla.

peptidisidoksessa

Kuten alussa mainittiin, proteiinit ovat polymeerejä, jotka koostuvat aminohapoista, jotka muodostavat niiden rakenneosat. Proteiinin primäärirakenne koostuu sen pääketjun muodostavasta aminohapposekvenssistä ja sen sivuilta esiin jäävistä tähteistä.

Kunkin aminohapon ja seuraavan välinen linkki on amidiryhmä, joka muodostuu kondensaatiolla yhden aminohapon karboksyyliryhmän ja seuraavan aminohapon aminoryhmän välillä. Tätä amidoryhmää kutsutaan proteiinien tapauksessa peptidisidokseksi, ja se on vastuussa yhden aminohapon alfa-hiilen kytkemisestä (yhdessä sen tietyn sivuketjun kanssa) seuraavan alfa-hiileen, kuten seuraavassa kuvassa näkyy.

Kuten näet, kussakin keltaisessa suorakulmiossa korostettu atomiryhmä toimii linkkinä proteiinirakenteen eri alfa-hiilen välillä ja vastaa niin kutsuttua peptidisidosta. Tästä syystä proteiineja kutsutaan myös polypeptideiksi.

disulfidisillat

Jos peptidisidoksella kytketyn AA:n sekvenssi määrää proteiinin primäärirakenteen ja vetysidokset sen sekundaarirakenteen, disulfidisidokset ovat yksi tärkeimmistä voimista, jotka määräävät ja ylläpitävät proteiinin tertiaarista rakennetta, joka tunnetaan myös proteiinin tai laskostumisena. sen absoluuttinen konformaatio.

Disulfidisilta on eräänlainen ”linkki”, joka yhdistää sivuttain kaksi erilaista polypeptidiketjua tai saman ketjun kaksi osaa. Kuten peptidisidos, se on kovalenttinen sidos, mutta tässä tapauksessa se tapahtuu kahden rikkiatomin välillä. Disulfidisilta muodostuu kahdessa aminohappotähteessä, tavallisesti kysteiinissä, olevien sulfhydryyliryhmien (-SH) hapettumisen kautta.

O-glykosidisidos

Proteiinin biosynteesin jälkeen ribosomeissa niille tehdään sarja translaation jälkeisiä modifikaatioita, joihin kuuluu oligosakkaridiketjujen lisääminen tiettyjen aminohappojen eri tähteisiin. Siinä tapauksessa, että oligosakkaridi on kiinnittynyt treoniini- tai seriinitähteeseen, kiinnitys tapahtuu kondensoimalla näiden aminohappojen OH-ryhmän ja kyseessä olevan sokerin OH:n välillä, jolloin vastaava vesimolekyyli vapautuu. Tällaista happiatomin välittämää sidosta aminohapon ja hiilihydraatin välillä kutsutaan O-glykosidisidokseksi.

N-glykosidisidos

N-glykosidinen sidos vastaa yllä kuvattua O-glykosidisidosta, mutta sillä erolla, että sitä välittää asparagiinitähteen aminoryhmästä peräisin oleva typpiatomi.

Muut vuorovaikutusluokat

Lopuksi, tähän mennessä mainittujen kemiallisten sidosten, jotka ovat enimmäkseen verrattain vahvoja vuorovaikutuksia, lisäksi proteiineissa on muun tyyppisiä vuorovaikutuksia, jotka vaikka ne ovatkin itsessään paljon heikompia, ovat niin lukuisia, että ne pystyvät myös vaikuttamaan merkittävästi. proteiinin rakenne ja toiminta.

Tarkemmin sanottuna viittaamme heikkoihin van der Waalsin vuorovaikutuksiin. Tämän tyyppisiä vuorovaikutuksia esiintyy kaikkien kemiallisten aineiden välillä, mutta ne ovat niin heikkoja, että ne voidaan havaita selvästi vain joko silloin, kun ei ole muuta voimakkaampaa vuorovaikutusta, joka peittää ne, tai kun niitä on hyvin paljon ja ne täydentävät toisiaan antamaan havaittavaa. tehosteita.

Proteiinien tapauksessa van der Waals-tyyppisiä vuorovaikutuksia esiintyy ei-polaaristen aminohappotähteiden, kuten alaniinin, leusiinin ja valiinin, välillä. Näille aminohapoille on tunnusomaista apolaariset alifaattiset sivuketjut, minkä vuoksi niillä on huomattavan hydrofobisia vuorovaikutuksia, kuten Lontoon dispersiovoimia.

Tämäntyyppiset vuorovaikutukset tapahtuvat yleensä proteiineissa, niissä rakenteen osissa, jotka ovat piilossa ympäröivältä vedeltä. Lisäksi ne ovat vastuussa myös polypeptidiketjun domeenien tai osien olemassaolosta, jotka on liitetty solukalvoon tai jotka kulkevat sen läpi, koska jälkimmäinen koostuu fosfolipidikaksoiskerroksesta, joka on sisällä täysin hydrofobinen.

Viitteet

Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, 28. maaliskuuta). 3.4 Proteiinit – Biologia 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Proteiinin rakenne, perusvoimat, jotka stabiloivat proteiinien kolmiulotteista rakennetta. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). proteiinit. Rakenne. Ensisijainen rakenne. Baskimaan yliopisto. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biochemistry (2. painos). OMEGA.

OLIGOSAKKARIDIT (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm