Mikä on koentsyymi? Määritelmä ja esimerkit

Artículo revisado y aprobado por nuestro equipo editorial, siguiendo los criterios de redacción y edición de YuBrain.


Koentsyymit ovat pienimolekyylisiä molekyylejä, joilla on tärkeä rooli entsyymien katalyyttisessä toiminnassa; näin ollen ne ovat osa entsymaattista järjestelmää. Entsyymi on proteiiniluonteinen makromolekyyli, joka katalysoi kemiallista reaktiota kasvien ja eläinten elävissä soluissa, mutta pystyy toimimaan näiden solujen ulkopuolella ja ilman yhteyttä niihin. Jokainen entsyymi katalysoi yhden tyyppistä reaktiota ja vaikuttaa lähes aina yhteen substraattiin tai hyvin pieneen ryhmään niitä. Entsyymien luokitus tehdään katalysoidun reaktion perusteella. Jotkut entsyymit ovat yksinkertaisia ​​proteiineja ja toiset ovat konjugoituja proteiineja, jotka muodostuvat proteiinifraktiosta ja ei-proteiiniryhmästä, jota kutsutaan kofaktoriksi.

Useimmissa tapauksissa entsyymi yksin ei voi saada aikaan katalyyttistä vaikutustaan, vaan se tarvitsee muita alhaisen molekyylipainon molekyylejä, jotka eivät ole luonteeltaan proteiinia, toimiakseen biologisena katalyyttinä. Näitä muita molekyylejä, joilla on katalyyttinen rooli entsyymeissä, kutsutaan koentsyymeiksi.

Koentsyymien lisäksi monet entsyymit vaativat aktivaattoreita, jotka voivat olla epäorgaanisia ioneja, kuten magnesium (Mg), sinkki (Zn), kupari (Cu), mangaani (Mn), rauta (Fe), kalium (K), ja natrium (Na), alkuaineita, joita on myös pidettävä osana entsymaattista järjestelmää.

On myös kofaktoreita, jotka ovat orgaanisia molekyylejä, kuten jotkut vitamiinit tai niiden johdannaiset, ja niitä pidetään myös koentsyymeinä. Entsyymiaktiivisuuden esiintyminen edellyttää proteiinikompleksin yhdistämistä kofaktoriin.

Muutamia termejä tietää

Kun koentsyymi on löyhästi sitoutunut proteiiniin, joka on olennainen osa entsyymijärjestelmää, sitä kutsutaan apoentsyymiksi . Apoentsyymi on nimi, joka annetaan inaktiiviselle entsyymille, josta puuttuu koentsyymit tai kofaktorit.

On tärkeää huomata, että entsyymien katalysoimia kemiallisia reaktioita kutsutaan substraateiksi . Yhteenvetona voidaan todeta, että entsymaattinen järjestelmä koostuu entsyymistä, koentsyymistä ja aktivaattorista ja apoentsyymin ja kofaktorien muodostama ryhmä tunnetaan holoentsyyminä . Holoentsyymi on termi, jota käytetään kuvaamaan entsyymiä, joka on täydellinen koentsyymeineen ja kofaktoreineen.

Jos koentsyymi on pysyvästi ja tiiviisti assosioitunut holoentsyymiin, se tunnetaan proteettisena ryhmänä ja jos koentsyymi liittyy löyhästi holoentsyymiin, sitä kutsutaan kosubstraatiksi .

koentsyymin määritelmä

Koentsyymi on auttajamolekyyli, joka toimii proteiinin (entsyymin) kanssa käynnistääkseen tai auttaakseen katalysoimaan biokemiallisen reaktion . Koentsyymit ovat pieniä (pienimolekyylipainoisia), ei-proteiinimolekyylejä, jotka tarjoavat siirtopaikan funktionaaliselle entsyymille. Koentsyymit ovat atomin tai atomiryhmän välikantajia, jotka mahdollistavat reaktion tapahtumisen. Niitä kutsutaan myös kosubstraateiksi.

Koentsyymit eivät voi toimia yksinään ja vaativat entsyymin läsnäoloa. Jotkut entsyymit puolestaan ​​vaativat useita koentsyymejä ja kofaktoreita.

Esimerkkejä koentsyymeistä

Ensimmäinen löydetty koentsyymi oli NAD+ (nikotiiniamidiadeniinidinukleotidi) alkoholikäymistä koskevissa tutkimuksissa, joita englantilaiset Arthur Harder ja William Youdin tekivät vuonna 1906. He havaitsivat, että lisäämällä keitettyä ja suodatettua hiivauutetta alkoholikäyminen keittämättömässä hiivauutteessa sitä nopeutettiin. Sekä NAD+ että NADP+ (NAD+ fosfaatti) ovat kaksi tärkeää redox-kuljettajaa solujen aineenvaihdunnassa. Ne toimivat pääasiassa dehydrogenaasien koentsyymeinä. Yleisesti ottaen NAD+ osallistuu ensisijaisesti fermentaatioon ja hengitykseen liittyviin prosesseihin, kun taas NADP+ pelkistetyssä muodossaan NADPH tarjoaa tavallisesti solujen biosynteesiin tarvittavan pelkistystehon.

1900-luvun alussa tunnistettiin muita koentsyymejä, kuten tiamiinipyrofosfaatti (B 1 -vitamiini ), joka osallistuu hiilihydraattien aineenvaihduntaan, toimii asetyylikoliinin synteesissä ja vapauttaa energiaa. Se on vesiliukoinen vitamiini, jota on tuoreissa vihanneksissa ja lihassa. Se osallistuu myös hermostoa säätelevien aineiden synteesiin ja sen puute aiheuttaa beriberi-taudin; jolle on ominaista kehon nesteiden kerääntyminen, kehon kipu, lihasten surkastuminen, huono koordinaatio ja lopulta kuolema.

Japanilainen Umetaro Suzuki löysi tiamiinin vuonna 1910, kun hän tutki beriberi-tautia Kaakkois-Aasiassa. Tätä tautia esiintyy monissa maissa, joiden ruokavalio perustuu esikuorittuun riisiin. Viljaa puitettaessa, kuorittaessa ja jauhattaessa tiamiinirikkain osa viljasta menetetään, mistä johtuu taipumus rikastaa valkoisia jauhoja ja jalostettua valkoista riisiä. Tiamiinirikkaimpia ruokia ovat sianliha, elinlihat (maksa, sydän ja munuaiset), panimohiiva, vähärasvainen liha, munat, vihreät lehtivihannekset, kokonaiset tai rikastetut viljat, vehnänalkio, pähkinät ja palkokasvit.

Toinen kuuluisa koentsyymi on ATP , jonka saksalainen biokemisti Karl Lohmann löysi vuonna 1929. Se on molekyyli, jota kaikki elävät organismit käyttävät  energian tuottamiseen soluhengityksen kemiallisissa reaktioissa.

Vuonna 1945 biokemisti Fritz Albert Lipmann löysi uuden koentsyymin, koentsyymi A , joka on vastuussa asyyliryhmien siirtämisestä, jotka osallistuvat erilaisiin aineenvaihduntareitteihin (kuten Krebsin kiertoon) ja sillä on perustavanlaatuinen rooli rasvan biosynteesissä ja hapetuksessa. hapot.

Myös foliinikoentsyymi, joka vastaa foolihappoa , on huomioitava, se tunnetaan myös nimellä B9-vitamiini, folaatti, folasiini. Se on eristetty pinaatin lehdistä (jossa sitä esiintyy suuria pitoisuuksia), se on välttämätön koentsyymi proteiinien (DNA ja RNA), punasolujen ja leukosyyttien muodostukselle ja osallistuu hiilihydraattien ja rasvahappojen aineenvaihduntaan. Se on tunnistettu erittäin tärkeäksi vitamiinitekijäksi ihmisen ruokavaliossa; sen puute on vastuussa megaloblastisten anemioiden ilmaantumisesta.

Toisena esimerkkinä on tärkeää tuoda esiin S-adenosyylimetioniini (SAM, S-AM), se on koentsyymi, joka osallistuu kaikkiin biologisessa ympäristössä, esimerkiksi DNA:ssa tapahtuviin metylaatioreaktioihin (DNA :n on elintärkeä alkion kehityksessä ja sillä on kriittinen rooli tiettyjen geenien vaimentamisessa solujen erilaistumisen aikana). Sillä ei ole vitamiiniluonnetta, vaan sitä syntetisoi ihmiskeho niin kauan kuin metioniinia (joka on välttämätön aminohappo) on riittävästi ravinnosta. Metioniinia löytyy proteiiniruoista, kuten lihasta, kalasta, maitotuotteista ja munista, sitä löytyy myös kikherneistä, linsseistä, saksanpähkinöistä, manteleista ja seesaminsiemenistä.

Monilla koentsyymeillä on monimutkaisia ​​kemiallisia rakenteita, joita kehomme ei voi syntetisoida. Yleensä se ei ole koko molekyyli, vaan vain osa. Tämän ei-syntetisoituvan osan on välttämättä päästävä kehoon ruokavalion kautta, ja tästä syystä ne ovat pakollisia komponentteja ruokavaliossa: monet niistä ovat vitamiineja. Koentsyymeillä, jotka ovat usein vitamiineja tai vitamiinijohdannaisia, on siksi ratkaiseva rooli useimmissa entsymaattisissa toimissa.

Tärkeimmät asiat entsyymijärjestelmästä

Usein entsyymin toiminnalle tarvitaan sekä orgaanisia että epäorgaanisia komponentteja. Jotkut tekstit pitävät kaikkia auttajamolekyylejä, jotka sitoutuvat entsyymiin, kofaktoreina, kun taas toiset jakavat sen ryhmiin, jotka ovat:

  • Koentsyymit  ovat proteiinittomia orgaanisia molekyylejä, jotka sitoutuvat vapaasti entsyymiin. Monet (eivät kaikki) ovat vitamiineja tai ovat peräisin vitamiineista. Monet koentsyymit sisältävät adenosiinimonofosfaattia (AMP). Koentsyymejä voidaan myös kuvata kosubstraateiksi. Ne ovat lämpöstabiileja yhdisteitä toisin kuin apoentsyymit, jotka ovat lämpölabiileja.
  • Kofaktorit  ovat epäorgaanisia yhdisteitä tai ei-proteiiniyhdisteitä, jotka auttavat entsyymien toimintaa lisäämällä katalyysin nopeutta. Normaalisti kofaktorit ovat metalli-ioneja. Jotkut hivenaineet, kuten rauta, kupari, sinkki, magnesium, koboltti ja molybdeeni, toimivat kofaktoreina biokemiallisissa reaktioissa. 
  • Kosubstraatit  ovat koentsyymejä, jotka sitoutuvat tiukasti proteiiniin, mutta vapautuvat ja sitoutuvat uudelleen jossain muussa vaiheessa.
  • Proteettiset ryhmät  ovat entsyymiin liittyviä molekyylejä, jotka ovat tiukasti tai kovalenttisesti sitoutuneita entsyymiin, kun taas kosubstraatit ovat väliaikaisesti kiinnittyneinä. Proteettiset ryhmät ovat pysyvästi kiinnittyneet proteiiniin ja auttavat proteiineja sitoutumaan muihin molekyyleihin, toimimaan rakenneelementteinä ja varauksen kantajina. Esimerkki proteettisesta ryhmästä on hemiryhmä, joka on osa erilaisia ​​proteiineja, joita ovat hemoglobiini, myoglobiini ja sytokromi. Hemiproteesiryhmän keskellä oleva rauta (Fe) mahdollistaa sen sitoutumisen ja vapauttamisen happea keuhkoissa ja kudoksissa. 

Lopuksi on mahdollista tunnistaa koentsyymien ylivalta entsymaattisessa järjestelmässä ja tietysti kaikissa elävien olentojen biokemiallisissa reaktioissa, ne ovat erityisen tärkeitä ihmiskehon aineenvaihdunnassa ja sen asianmukaisessa toiminnassa.

Lähteet

  • Battaner Arias, Enrique. (2013). ”Entsymologian kokoelma”. Salamancan yliopisto.
  • Peña A., Arroyo A., Gomez, R., Tapia, R. ja Gomez, C. (2004). ”Biokemia”. Pääkirjoitus Limusa.
  • Pardo Arquero, VP (2004). ”Vitamiinien merkitys urheilu-fyysistä aktiivisuutta harrastavien ihmisten ravitsemuksessa”. International Journal of Medicine and Sciences of Physical Activity and Sport voi. 4 (16) s. 233-242
  • Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; ja Nelson, David L. ”Lehninger’s Principles of Biochemistry” (3. painos). Toimittajien arvoinen.
  • Farrell, Shawn O. ja Campbell, Mary K. Biochemistry  (6. painos). Brooks Cole.
-Mainos-

Emilio Vadillo (MEd)
Emilio Vadillo (MEd)
(Licenciado en Ciencias, Master en Educación) - COORDINADOR EDITORIAL. Autor y editor de libros de texto. Editor (papel y digital). Divulgador científico.

Artículos relacionados

Liekin väritesti