Arten chemischer Bindungen in Proteinen

Proteine ​​sind organische Makromoleküle, die aus Tausenden von Atomen bestehen. Unter den Elementen, aus denen sie bestehen, finden wir hauptsächlich Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Schwefel, Phosphor, Halogene und in einigen Fällen sogar einige Metallkationen.

Die Struktur eines Proteins kann chemisch als natürliches Heteropolymer verstanden werden, das aus einer Kombination von 20 Aminosäuren (AA) wie Glycin, Methionin, Glutaminsäure und Cystein besteht, um nur einige zu nennen. Aber was hält all diese Atome zusammen? Mit anderen Worten, welche Arten von chemischen Bindungen gibt es in Proteinen?

Die Bindungen, die in Proteinen vorhanden sind, können auf unterschiedliche Weise klassifiziert werden. Einerseits können sie allgemein klassifiziert werden, basierend auf einem ausschließlich strukturellen Kriterium, das sich auf das Verhalten von Elektronen bezieht, Atome zusammenzuhalten. Auf der anderen Seite können sie auch unter einem eher funktionellen Gesichtspunkt klassifiziert werden, häufiger in der Biologie und Biochemie.

Allgemeine Klassifizierung von Bindungen in Proteinen

Aus chemischer Sicht enthalten Proteine ​​die meisten der in der Chemie bekannten möglichen Arten von Bindungen. Erinnern wir uns daran, dass die wichtigsten Arten chemischer Bindungen, die die Atome in den verschiedenen Substanzen, aus denen Materie besteht, zusammenhalten, folgende sind:

• Die reine kovalente Bindung , gekennzeichnet durch das Vorhandensein von zwei Atomen, die ein oder mehrere Valenzelektronenpaare gleichermaßen teilen.
• Die polare kovalente Bindung , gekennzeichnet durch das Vorhandensein von zwei Atomen, die sich Valenzelektronen teilen, jedoch nicht gleichermaßen aufgrund eines Unterschieds in den Elektronegativitäten beider Atome.
• Die Ionenbindung , die zwischen Atomen auftritt, deren Elektronegativität sehr unterschiedlich ist, wie wenn ein Alkalimetall mit einem Nichtmetall verbunden ist.
• Die Metallbindung , die hauptsächlich zwischen neutralen Metallatomen auftritt.

Zusätzlich zu diesen Arten von Bindungen gibt es auch eine spezielle Art von kovalenter Bindung, die sich zwischen Lewis-Säuren und Basen bildet und als Dativ- oder koordinative kovalente Bindung bezeichnet wird . Diese Bindung wird zwischen einer Lewis-Base, einer elektronenreichen Spezies mit einzelnen (nicht geteilten) Elektronenpaaren, und einer Lewis-Säure, einer elektronenarmen Spezies (mit einem unvollständigen Oktett), gebildet. In diesen Fällen kann eine kovalente Bindung zwischen beiden Spezies gebildet werden, jedoch mit der Besonderheit, dass beide Bindungselektronen von derselben Spezies stammen.

Proteine ​​enthalten hauptsächlich kovalente Bindungen

Als organische Verbindungen bestehen Proteine ​​hauptsächlich aus nichtmetallischen Elementen, wie sie am Anfang des Artikels erwähnt wurden. Die Elektronegativitätsdifferenz dieser Elemente ist nicht hoch genug, um ionische Bindungen zu bilden. Aus diesem Grund sind fast alle Bindungen, die die Atome eines Proteins verbinden, kovalente Bindungen.

Einige dieser kovalenten Bindungen sind rein kovalent (z. B. wenn ein Kohlenstoffatom an ein anderes bindet), während viele andere polare kovalente Bindungen sind (z. B. CO, CN, NH usw.).

Proteine ​​enthalten auch ionische Bindungen.

Viele der Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, haben funktionelle Gruppen, die sauer oder basisch sein können und daher in einem Medium mit physiologischem pH-Wert ionisiert oder protoniert werden. Tatsächlich kann ein Protein Tausende von sowohl positiven als auch negativen Ladungen enthalten, die über seine gesamte Struktur verteilt sind, was es zu einem sogenannten „Zwitterion“ macht.

Das bedeutet, dass Proteine ​​zusätzlich zu Tausenden von kovalenten Bindungen auch ionische Bindungen haben. Diese Verbindungen können zwischen verschiedenen Teilen desselben Proteins mit entgegengesetzten Ladungen oder zwischen den elektrischen Ladungen seiner Struktur und anderen freien Ionen wie Natriumkationen oder Chloridanionen auftreten, um nur einige zu nennen.

Einige Proteine ​​haben koordinative kovalente Bindungen.

Viele Proteine, insbesondere solche, die katalytische Funktionen wie Enzyme ausüben, enthalten unter anderem Metallzentren wie Eisen(II)- oder (III)-, Calcium(II)-, Magnesium(II)-Kationen. Was diese Kationen an Ort und Stelle hält, ist normalerweise eine Reihe koordinierter kovalenter Bindungen, wie die vier Bindungen, die das Eisen(II)-Kation (Fe ²⁺ ) im Zentrum der Häm-Gruppe in den Proteinen Hämoglobin und Myoglobin halten folgende Abbildung.

Die Häm-Gruppe ist an sich kein Protein, aber Proteine ​​wie Hämoglobin enthalten diese Gruppe in ihrer Struktur, wie im folgenden Bild gezeigt:

Sie haben keine metallischen Bindungen

Die Metallbindung ist eine der wenigen Bindungsarten, die in Proteinen nicht vorhanden ist.

Wasserstoffbrücken

Früher als „Wasserstoffbindungen“ bezeichnet, sind Wasserstoffbindungen eine spezielle Art von chemischer Bindung, an der drei Atome beteiligt sind, von denen eines Wasserstoff ist, während die anderen Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel oder eines der Halogene sein können. Diese Wasserstoffbindungen werden zwischen einer stark polarisierten -OH-, -NH- oder -SH-Gruppe gebildet, die als Donor des Wasserstoffatoms fungiert, und einer anderen Gruppe, die ein N-, O-, S-Atom oder ein Halogen mit einem einzigen enthält Elektronenpaar, das als Akzeptor fungiert.

Wasserstoffbrückenbindungen befinden sich an der Grenze zwischen schwachen intermolekularen Wechselwirkungen und kovalenten Bindungen. Lange Zeit wurde diese Art der Wechselwirkung als Wasserstoffbrücke bezeichnet, aber ihre besonderen Eigenschaften machen es bequemer, sie als separaten Bindungstyp zu klassifizieren.

Proteine ​​können in ihrer gesamten Struktur Tausende von Wasserstoffbrückenbindungen aufweisen. Die Bedeutung solcher Verbindungen für das Leben ist enorm, vor allem, weil sie zu einem großen Teil die Sekundärstruktur von Proteinen bestimmen. Somit sind diese Verknüpfungen für die Bildung von Alpha-Helices und Beta-Faltblättern verantwortlich, die die verschiedenen Domänen oder Strukturen eines Proteins strukturell charakterisieren. Darüber hinaus sind sie in vielen Fällen auch die wichtigste Art von Wechselwirkungen, die zwischen einem Enzym und seinem Substrat auftreten, und erleichtern die katalytische Aktivität des ersteren auf das letztere.

Andere Arten von Bindungen in Proteinen

Neben den bereits erwähnten Arten von Verknüpfungen werden in der Biologie und Biochemie auch bestimmte funktionelle organische Gruppen, die häufig als Verknüpfungen zwischen den verschiedenen Strukturblöcken auftreten, aus denen die großen Biomoleküle bestehen, die das Leben ermöglichen, als „Verknüpfungen“ bezeichnet. Beispiele sind glykosidische Bindungen in Kohlenhydraten und Phosphodiesterbindungen in Nukleinsäuren. Die wichtigsten, die in Proteinen zu finden sind, werden im Folgenden beschrieben.

in Peptidbindung

Proteine ​​sind, wie eingangs erwähnt, Polymere aus Aminosäuren, die ihre Bausteine ​​bilden. Die Primärstruktur eines Proteins besteht aus der Aminosäuresequenz, die seine Hauptkette bildet, und den Resten, die an den Seiten hervorstehen.

Das Bindeglied zwischen jeder Aminosäure und der nächsten ist eine Amidgruppe, die durch Kondensation zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe der nächsten gebildet wird. Diese Amidogruppe wird im Fall von Proteinen als Peptidbindung bezeichnet und ist verantwortlich für die Verknüpfung des Alpha-Kohlenstoffs einer Aminosäure (zusammen mit ihrer speziellen Seitenkette) mit dem Alpha-Kohlenstoff der nächsten, wie in der folgenden Abbildung gezeigt.

Wie Sie sehen können, dient die in jedem gelben Rechteck hervorgehobene Gruppe von Atomen als Bindeglied zwischen den verschiedenen Alpha-Kohlenstoffen der Proteinstruktur und entspricht der sogenannten Peptidbindung. Aus diesem Grund werden Proteine ​​auch als Polypeptide bezeichnet.

Disulfidbrücken

Wenn die durch Peptidbindungen verknüpfte Sequenz von AA die Primärstruktur eines Proteins und Wasserstoffbrückenbindungen seine Sekundärstruktur bestimmen, sind Disulfidbindungen eine der wichtigsten Kräfte, die die Tertiärstruktur, auch als Faltung bezeichnet, eines Proteins bestimmen und aufrechterhalten seine absolute Konformation.

Die Disulfidbrücke ist eine Art „Glied“, das zwei verschiedene Polypeptidketten oder zwei Abschnitte derselben Kette seitlich verbindet. Wie die Peptidbindung ist es eine kovalente Bindung, aber in diesem Fall tritt sie zwischen zwei Schwefelatomen auf. Die Disulfidbrücke wird durch die Oxidation von Sulfhydryl (-SH)-Gruppen gebildet, die an zwei Aminosäureresten, üblicherweise Cystein, vorhanden sind.

O-glykosidische Bindung

Nach der Biosynthese des Proteins in den Ribosomen werden diese einer Reihe posttranslationaler Modifikationen unterzogen, darunter die Anfügung von Oligosaccharidketten an verschiedene Reste bestimmter Aminosäuren. Im Falle der Anbindung des Oligosaccharids an einen Threonin- oder Serinrest erfolgt die Anbindung durch Kondensation zwischen der OH-Gruppe dieser Aminosäuren und einem OH des betreffenden Zuckers unter entsprechender Freisetzung eines Wassermoleküls. Diese Art der durch ein Sauerstoffatom vermittelten Bindung zwischen einer Aminosäure und einem Kohlenhydrat wird als O-glykosidische Bindung bezeichnet.

N-glykosidische Bindung

Die N-glykosidische Bindung entspricht der oben beschriebenen O-glykosidischen Bindung, jedoch mit dem Unterschied, dass sie durch ein Stickstoffatom aus der Aminogruppe eines Asparaginrestes vermittelt wird.

Andere Klassen von Wechselwirkungen

Schließlich gibt es neben den bisher erwähnten chemischen Bindungen, bei denen es sich meistens um vergleichsweise starke Wechselwirkungen handelt, noch andere Arten von Wechselwirkungen in Proteinen, die zwar für sich genommen viel schwächer sind, aber so zahlreich sind, dass sie ebenfalls einen erheblichen Beitrag leisten können die Struktur und Funktion eines Proteins.

Insbesondere beziehen wir uns auf schwache Van-der-Waals-Wechselwirkungen. Diese Arten von Wechselwirkungen treten bei allen chemischen Substanzen auf, aber sie sind so schwach, dass sie nur dann deutlich beobachtet werden können, wenn es keine andere Art stärkerer Wechselwirkung gibt, die sie undurchsichtig macht, oder wenn sie sehr zahlreich sind und sich addieren, um beobachtbar zu sein Auswirkungen.

Bei Proteinen treten Van-der-Waals-Wechselwirkungen unter anderem zwischen unpolaren Aminosäureresten wie Alanin, Leucin und Valin auf. Diese Aminosäuren sind dadurch gekennzeichnet, dass sie apolare aliphatische Seitenketten aufweisen, weshalb sie ausgesprochen hydrophobe Wechselwirkungen aufweisen, wie z. B. Londoner Dispersionskräfte.

Diese Arten von Wechselwirkungen treten normalerweise innerhalb von Proteinen auf, in den Teilen der Struktur, die vor dem umgebenden Wasser verborgen sind. Darüber hinaus sind sie auch für die Existenz von Domänen oder Abschnitten einer Polypeptidkette verantwortlich, die in die Zellmembran eingeführt werden oder diese durchqueren, da letztere aus einer Phospholipid-Doppelschicht besteht, die im Inneren vollständig hydrophob ist.

Verweise

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