Was ist ein Coenzym? Definition und Beispiele

Coenzyme sind niedermolekulare Moleküle, die eine wichtige Rolle bei der katalytischen Funktion von Enzymen spielen; folglich sind sie Teil des enzymatischen Systems. Das Enzym ist ein Makromolekül proteinartiger Natur, das eine chemische Reaktion innerhalb der lebenden Zellen von Pflanzen und Tieren katalysiert, aber außerhalb dieser Zellen und ohne Verbindung mit ihnen wirken kann. Jedes Enzym katalysiert einen einzelnen Reaktionstyp und wirkt fast immer auf ein einzelnes Substrat oder auf eine sehr kleine Gruppe von ihnen. Die Einteilung der Enzyme erfolgt nach der katalysierten Reaktion. Einige Enzyme sind einfache Proteine ​​und andere sind konjugierte Proteine, d. h. sie bestehen aus einer Proteinfraktion und einer Nicht-Protein-Gruppe namens Cofaktor.

In den meisten Fällen kann das Enzym allein seine katalytische Wirkung nicht entfalten, es benötigt andere Moleküle mit niedrigem Molekulargewicht, die keine Proteine ​​sind, um seine Funktion als biologischer Katalysator zu erfüllen. Diese anderen Moleküle, die in Enzymen eine katalytische Rolle spielen, werden Coenzyme genannt.

Zusätzlich zu Coenzymen erfordern viele Enzyme die Anwesenheit von Aktivatoren, die anorganische Ionen wie Magnesium (Mg), Zink (Zn), Kupfer (Cu), Mangan (Mn), Eisen (Fe), Kalium (K), und Natrium (Na), Elemente, die ebenfalls als Teil des enzymatischen Systems betrachtet werden müssen.

Es gibt auch Cofaktoren, die organische Moleküle sind, wie einige Vitamine oder ihre Derivate, die ebenfalls als Coenzyme gelten. Damit eine Enzymaktivität auftritt, ist die Assoziation des Proteinkomplexes mit dem Cofaktor erforderlich.

Einige Begriffe zum Kennenlernen

Wenn das Coenzym lose an Protein gebunden ist, einem wesentlichen Bestandteil des Enzymsystems, wird es als Apoenzym bezeichnet . Das Apoenzym ist die Bezeichnung für ein inaktives Enzym, dem seine Coenzyme oder Cofaktoren fehlen.

Es ist wichtig zu beachten, dass die durch Enzyme katalysierten chemischen Reaktionen als Substrate bezeichnet werden . Zusammenfassend besteht das enzymatische System aus dem Enzym, dem Coenzym und dem Aktivator, und die aus dem Apoenzym und den Cofaktoren gebildete Gruppe ist als Holoenzym bekannt . Holoenzym ist der Begriff, der verwendet wird, um ein Enzym zu beschreiben, das mit seinen Coenzymen und Cofaktoren vollständig ist.

Wenn das Coenzym dauerhaft und fest mit dem Holoenzym assoziiert ist, wird es als prosthetische Gruppe bezeichnet , und wenn das Coenzym lose mit dem Holoenzym assoziiert ist, wird es als Cosubstrat bezeichnet .

Coenzym-Definition

Ein Coenzym ist ein Helfermolekül, das mit einem Protein (Enzym) zusammenarbeitet, um eine biochemische Reaktion einzuleiten oder zu katalysieren . Coenzyme sind kleine (niedermolekulare), Nicht-Protein-Moleküle, die eine Transferstelle für ein funktionelles Enzym bereitstellen. Coenzyme sind Zwischenträger für ein Atom oder eine Gruppe von Atomen, die eine Reaktion ermöglichen. Sie werden auch als Cosubstrate bezeichnet.

Coenzyme können nicht alleine funktionieren und erfordern die Anwesenheit eines Enzyms. Manche Enzyme benötigen ihrerseits mehrere Coenzyme und Cofaktoren.

Beispiele für Coenzyme

Das erste entdeckte Coenzym war NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) in Studien zur alkoholischen Gärung, die von den Engländern Arthur Harder und William Youdin im Jahr 1906 durchgeführt wurden. Sie beobachteten, dass durch Zugabe eines gekochten und gefilterten Hefeextrakts eine alkoholische Gärung in ungekochtem Hefeextrakt stattfand es wurde beschleunigt. Sowohl NAD+ als auch NADP+ (NAD+-Phosphat) sind zwei wichtige Redox-Transporter im Zellstoffwechsel. Sie wirken hauptsächlich als Coenzyme von Dehydrogenasen. Allgemein gesagt nimmt NAD+ bevorzugt an Prozessen teil, die mit Fermentation und Atmung verbunden sind, während NADP+ in seiner reduzierten Form NADPH normalerweise die für die zelluläre Biosynthese notwendige Reduktionskraft bereitstellt.

Zu Beginn des 20. Jahrhunderts wurden weitere Coenzyme identifiziert, wie Thiaminpyrophosphat (Vitamin B ₁ ), das am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt ist, an der Synthese von Acetylcholin beteiligt ist und Energie freisetzt. Es ist ein wasserlösliches Vitamin, das in frischem Gemüse und Fleisch vorkommt. Es ist auch an der Synthese von Substanzen beteiligt, die das Nervensystem regulieren, und sein Mangel verursacht die Beriberi-Krankheit; die durch eine Ansammlung von Körperflüssigkeiten, Schmerzen im Körper, Muskelatrophie, schlechte Koordination und schließlich den Tod gekennzeichnet ist.

Thiamin wurde 1910 von dem Japaner Umetaro Suzuki entdeckt, als er die Beriberi-Krankheit in Südostasien untersuchte. Diese Krankheit tritt in vielen Ländern auf, deren Ernährung auf geschältem Reis basiert. Beim Dreschen, Schälen und Mahlen von Getreide geht der thiaminreichste Teil des Getreides verloren, daher die Tendenz, Weißmehl und raffinierten weißen Reis anzureichern. Die thiaminreichsten Lebensmittel sind Schweinefleisch, Innereien (Leber, Herz und Niere), Bierhefe, mageres Fleisch, Eier, grünes Blattgemüse, Vollkorn- oder angereichertes Getreide, Weizenkeime, Nüsse und Hülsenfrüchte.

Ein weiteres berühmtes Coenzym ist ATP , das 1929 vom deutschen Biochemiker Karl Lohmann entdeckt wurde. Es ist ein Molekül, das von allen lebenden Organismen verwendet wird, um  Energie für die chemischen Reaktionen der Zellatmung bereitzustellen.

1945 wurde vom Biochemiker Fritz Albert Lipmann ein neues Coenzym entdeckt, Coenzym A , das für die Übertragung von Acylgruppen verantwortlich ist, die an verschiedenen Stoffwechselwegen (wie dem Krebszyklus) beteiligt sind, und eine grundlegende Rolle bei der Biosynthese und Oxidation von Fett spielt Säuren.

Zu beachten ist auch das Coenzym Folin, das der Folsäure entspricht , es ist auch als Vitamin B9, Folat, Folacin bekannt. Es wurde aus Spinatblättern isoliert (wo es in hoher Konzentration vorkommt), ist ein notwendiges Coenzym für die Bildung von Proteinen (DNA und RNA), Erythrozyten und Leukozyten und ist am Stoffwechsel von Kohlenhydraten und Fettsäuren beteiligt. Es wird als ein sehr wichtiger Vitaminfaktor in der menschlichen Ernährung identifiziert; sein Mangel ist für das Auftreten von megaloblastischen Anämien verantwortlich.

Als weiteres Beispiel ist S-Adenosylmethionin (SAM, S-AM) hervorzuheben, es ist ein Coenzym, das an allen Methylierungsreaktionen beteiligt ist, die in der biologischen Umgebung, zum Beispiel in DNA, stattfinden (die Methylierung von Es hat keinen Vitamincharakter, es wird vom menschlichen Organismus synthetisiert, solange Methionin (eine essentielle Aminosäure) mit der Nahrung zugeführt wird. Methionin kommt in proteinreichen Lebensmitteln wie Fleisch, Fisch, Milchprodukten und Eiern vor, es kommt auch in Kichererbsen, Linsen, Walnüssen, Mandeln und Sesamsamen vor.

Viele Coenzyme haben komplexe chemische Strukturen, die von unserem Körper nicht synthetisiert werden können. Im Allgemeinen ist es nicht das ganze Molekül, sondern nur ein Teil. Dieser nicht synthetisierbare Anteil muss zwangsläufig über die Nahrung in den Körper gelangen und ist aus diesem Grund ein obligatorischer Bestandteil der Ernährung: Viele von ihnen sind das, was wir Vitamine nennen. Coenzyme, die oft Vitamine oder Derivate von Vitaminen sind, spielen daher bei den meisten enzymatischen Aktivitäten eine entscheidende Rolle.

Wichtige Punkte zum Enzymsystem

Oft sind sowohl organische als auch anorganische Komponenten notwendig, damit ein Enzym funktioniert. Einige Texte betrachten alle Helfermoleküle, die an ein Enzym binden, als Arten von Cofaktoren, während andere es in Gruppen unterteilen, die sind:

• Coenzyme  sind organische Nicht-Protein-Moleküle, die frei an ein Enzym binden. Viele (nicht alle) sind Vitamine oder werden von Vitaminen abgeleitet. Viele Coenzyme enthalten Adenosinmonophosphat (AMP). Coenzyme können auch als Cosubstrate bezeichnet werden. Sie sind thermostabile Verbindungen im Gegensatz zu Apoenzymen, die thermolabil sind.
• Cofaktoren  sind anorganische Verbindungen oder Nichtproteinverbindungen, die die Enzymfunktion unterstützen, indem sie die Katalyserate erhöhen. Normalerweise sind die Cofaktoren Metallionen. Einige Spurenelemente fungieren als Cofaktoren in biochemischen Reaktionen, wie Eisen, Kupfer, Zink, Magnesium, Kobalt und Molybdän. 
• Cosubstrate  sind Coenzyme, die fest an ein Protein binden, sich aber zu einem anderen Zeitpunkt lösen und wieder binden.
• Prosthetische Gruppen  sind enzymassoziierte Moleküle, die fest oder kovalent an das Enzym gebunden sind, während Cosubstrate vorübergehend angebracht sind. Prosthetische Gruppen werden dauerhaft an ein Protein gebunden und helfen Proteinen, sich an andere Moleküle zu binden, als Strukturelemente und als Ladungsträger zu fungieren. Ein Beispiel für eine prosthetische Gruppe ist die Häm-Gruppe, die Teil verschiedener Proteine ​​ist, darunter Hämoglobin, Myoglobin und Cytochrom. Eisen (Fe), das sich im Zentrum der Häm-Prothesengruppe befindet, ermöglicht es ihm, Sauerstoff in der Lunge bzw. im Gewebe zu binden und freizusetzen. 

Schließlich ist es möglich, das Übergewicht von Coenzymen im enzymatischen System und natürlich in allen biochemischen Reaktionen von Lebewesen zu identifizieren, sie sind von besonderer Bedeutung für den Stoffwechsel des menschlichen Körpers und sein reibungsloses Funktionieren.

Quellen

• Battaner-Arien, Enrique. (2013). „Kompendium der Enzymologie“. Universität von Salamanca.
• Peña A., Arroyo A., Gomez, R., Tapia, R. und Gomez, C. (2004). „Biochemie“. Redaktion Limusa.
• Pardo Arquero, VP (2004). „Die Bedeutung von Vitaminen in der Ernährung von Menschen, die sportliche körperliche Aktivität ausüben“. International Journal of Medicine and Sciences of Physical Activity and Sport vol. 4 (16) S. 233-242
• Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; und Nelson, David L. „Lehningers Prinzipien der Biochemie“ (3. Aufl.). Der Redaktion würdig.
• Farrell, Shawn O. und Campbell, Mary K. „ Biochemistry  “ (6. Aufl.). Brooks Cole.