Typer af kemiske bindinger i proteiner

Proteiner er organiske makromolekyler, der består af tusindvis af atomer. Blandt de grundstoffer, der udgør dem, kan vi hovedsageligt finde kulstof, brint, nitrogen, oxygen, svovl, fosfor, halogener og i nogle tilfælde endda nogle metalliske kationer.

Strukturen af ​​et protein kan kemisk forstås som en naturlig heteropolymer opbygget af en kombination af 20 aminosyrer (AA) såsom glycin, methionin, glutaminsyre og cystein, for at nævne nogle få. Men hvad holder alle disse atomer sammen? Med andre ord, hvilke typer kemiske bindinger findes der i proteiner?

De bindinger, der er til stede i proteiner, kan klassificeres på forskellige måder. På den ene side kan de klassificeres på en generel måde, baseret på et udelukkende strukturelt kriterium relateret til elektronernes adfærd for at holde atomer sammen. På den anden side kan de også klassificeres fra et mere funktionelt synspunkt, mere almindeligt i biologi og biokemi.

Generel klassificering af bindinger til stede i proteiner

Fra et kemisk synspunkt indeholder proteiner de fleste af de mulige typer bindinger kendt i kemi. Lad os huske, at hovedtyperne af kemiske bindinger, der holder atomerne sammen i de forskellige stoffer, der udgør stoffet, er:

• Den rene kovalente binding , karakteriseret ved tilstedeværelsen af ​​to atomer, der lige deler et eller flere par valenselektroner.
• Den polære kovalente binding , kendetegnet ved tilstedeværelsen af ​​to atomer, der deler valenselektroner, men ikke lige meget på grund af en forskel i elektronegativiteter af begge atomer.
• Den ioniske binding , som opstår mellem atomer, hvis elektronegativiteter er meget forskellige, som når et alkalimetal er bundet med et ikke-metal.
• Den metalliske binding , som hovedsageligt forekommer mellem neutrale metalliske atomer.

Ud over disse typer bindinger er der også en særlig type kovalent binding, der dannes mellem Lewis-syrer og baser, kaldet en dativ- eller koordinat-kovalent binding . Denne binding dannes mellem en Lewis-base, som er en elektronrig art, der har enlige (udelte) elektronpar, og en Lewis-syre, en art med elektronmangel (som har den ufuldstændige oktet). I disse tilfælde kan der dannes en kovalent binding mellem begge arter, men med den særlige karakter, at begge bindingselektroner kommer fra samme art.

Proteiner indeholder hovedsageligt kovalente bindinger

Da de er organiske forbindelser, består proteiner hovedsageligt af ikke-metalliske grundstoffer, som dem der er nævnt i begyndelsen af ​​artiklen. Elektronegativitetsforskellen mellem disse elementer er ikke høj nok til, at der kan dannes ionbindinger. Af denne grund er næsten alle de bindinger, der forbinder atomerne i et protein, kovalente bindinger.

Nogle af disse kovalente bindinger er rene kovalente (såsom når et carbonatom binder til et andet), mens mange andre er polære kovalente bindinger (såsom CO, CN, NH osv.).

Proteiner indeholder også ionbindinger.

Mange af de aminosyrer, der udgør proteiner, har funktionelle grupper, der kan være sure eller basiske og derfor ioniserede eller protonerede i et medium med fysiologisk pH. Faktisk kan et protein indeholde tusindvis af både positive og negative ladninger fordelt over hele dets struktur, hvilket gør det til det, der er kendt som en “zwitterion”.

Det betyder, at proteiner, udover at have tusindvis af kovalente bindinger, også har ionbindinger. Disse forbindelser kan forekomme mellem forskellige dele af det samme protein, der har modsatte ladninger, eller mellem de elektriske ladninger af dets struktur og andre frie ioner, såsom natriumkationer eller chloridanioner, for at nævne nogle få.

Nogle proteiner har koordinerede kovalente bindinger.

Mange proteiner, især dem, der udfører katalytiske funktioner såsom enzymer, indeholder metalcentre såsom jern (II) eller (III), calcium (II), magnesium (II) kationer, blandt andre. Det, der holder disse kationer på plads, er normalt et sæt koordinerede kovalente bindinger, såsom de fire bindinger, der holder jernholdig (Fe ²⁺ ) kation i midten af ​​hæmgruppen i proteinerne hæmoglobin og myoglobin .

Hæmgruppen er ikke i sig selv et protein, men proteiner såsom hæmoglobin indeholder denne gruppe i deres struktur, som vist på følgende billede:

De har ikke metalliske bindinger

Den metalliske binding er en af ​​de få bindingstyper, der ikke er til stede i proteiner.

hydrogenbindinger

Tidligere kaldet “hydrogenbindinger” er hydrogenbindinger en speciel type kemisk binding, der involverer tre atomer, hvoraf det ene er hydrogen, mens de andre kan være oxygen, nitrogen, svovl eller et af halogenerne. Disse hydrogenbindinger dannes mellem en stærkt polariseret -OH-, -NH- eller -SH-gruppe, der fungerer som en donor af hydrogenatomet, og en anden gruppe, der indeholder et N-, O-, S-atom eller et halogen, der har et ensomt elektronpar, der fungerer som en acceptor.

Hydrogenbindinger er på grænsen mellem, hvad der betragtes som svage intermolekylære interaktioner og kovalente bindinger. I lang tid blev denne type interaktion kaldt en hydrogenbinding, men dens særlige karakteristika gør det mere bekvemt at klassificere den som en separat type binding.

Proteiner kan have tusindvis af hydrogenbindinger gennem hele deres struktur. Betydningen af ​​denne type led for livet er enorm, primært fordi de i vid udstrækning bestemmer proteinernes sekundære struktur. Disse links er således ansvarlige for dannelsen af ​​alfa-helixer og beta-ark, der strukturelt karakteriserer de forskellige domæner eller strukturer af et protein. Derudover er de også i mange tilfælde den vigtigste type interaktioner, der forekommer mellem et enzym og dets substrat, hvilket letter den katalytiske aktivitet af førstnævnte på sidstnævnte.

Andre typer bindinger til stede i proteiner

Ud over de allerede nævnte typer af forbindelser kaldes visse funktionelle organiske grupper, der hyppigt optræder som bindeled mellem de forskellige strukturelle blokke, der udgør de store biomolekyler, der gør livet muligt, også “links” inden for biologi og biokemi. Eksempler er glycosidbindinger i kulhydrater og phosphodiesterbindinger i nukleinsyrer. De vigtigste, der kan findes i proteiner, er beskrevet nedenfor.

i peptidbinding

Som nævnt i begyndelsen er proteiner polymerer opbygget af aminosyrer, som udgør deres strukturelle blokke. Den primære struktur af et protein består af aminosyresekvensen, der danner dets hovedkæde, og de rester, der stikker ud på siderne af det.

Forbindelsen mellem hver aminosyre og den næste er en amidgruppe, der dannes ved kondensation mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i den næste. Denne amidogruppe kaldes, i tilfælde af proteiner, peptidbinding og er ansvarlig for at forbinde alfa-carbonet i en aminosyre (sammen med dens særlige sidekæde) med alfa-carbonet i den næste, som vist i den følgende figur.

Som du kan se, fungerer gruppen af ​​atomer, der er fremhævet i hvert gult rektangel, som et bindeled mellem proteinstrukturens forskellige alfa-carbonatomer og svarer til det, der er kendt som peptidbindingen. Dette er grunden til, at proteiner også kaldes polypeptider.

disulfid broer

Hvis sekvensen af ​​AA forbundet med peptidbindinger bestemmer den primære struktur af et protein, og hydrogenbindinger bestemmer dets sekundære struktur, er disulfidbindinger en af ​​de vigtigste kræfter, der bestemmer og vedligeholder den tertiære struktur, også kendt som foldning. af et protein eller dens absolutte konformation.

Disulfidbroen er en type “link”, der sideværts forbinder to forskellige polypeptidkæder eller to sektioner af samme kæde. Ligesom peptidbindingen er det en kovalent binding, men i dette tilfælde forekommer den mellem to svovlatomer. Disulfidbroen dannes gennem oxidation af sulfhydryl (-SH) grupper, der er til stede på to aminosyrerester, normalt cystein.

O-glykosidbinding

Efter biosyntesen af ​​proteinet i ribosomerne udsættes disse for en række post-translationelle modifikationer, blandt andet tilføjelse af oligosaccharidkæder til forskellige rester af visse aminosyrer. I tilfælde af at oligosaccharidet er bundet til en threonin- eller serinrest, sker bindingen ved kondensation mellem OH-gruppen af ​​disse aminosyrer og en OH af det pågældende sukker, med den respektive frigivelse af et vandmolekyle. Denne type binding mellem en aminosyre og et kulhydrat medieret af et oxygenatom kaldes O-glykosidbinding.

N-glykosidbinding

N-glykosidbindingen svarer til O-glykosidbindingen beskrevet ovenfor, men med den forskel, at den er medieret af et nitrogenatom fra aminogruppen i en asparaginrest.

Andre klasser af interaktioner

Endelig er der, udover de hidtil nævnte kemiske bindinger, som for det meste er forholdsvis stærke vekselvirkninger, andre typer vekselvirkninger i proteiner, der, selv om de er meget svagere i sig selv, er så talrige, at de også formår at bidrage betydeligt. et proteins struktur og funktion.

Specifikt henviser vi til svage van der Waals-interaktioner. Disse typer af interaktioner forekommer blandt alle kemiske stoffer, men de er så svage, at de kun tydeligt kan observeres, enten når der ikke er nogen anden form for stærkere interaktion, der gør dem uigennemsigtige, eller når de er meget talrige og tilføjer hinanden for at give observerbare effekter.

I tilfælde af proteiner forekommer van der Waals-typen interaktioner mellem ikke-polære aminosyrerester såsom alanin, leucin og valin, blandt andre. Disse aminosyrer er kendetegnet ved at have apolære alifatiske sidekæder, hvorfor de præsenterer eminent hydrofobe interaktioner, såsom London-spredningskræfter.

Disse typer af interaktioner forekommer normalt inden for proteiner, i de dele af strukturen, der er skjult for det omgivende vand. Derudover er de også ansvarlige for eksistensen af ​​domæner eller sektioner af en polypeptidkæde, der er indsat i eller som krydser cellemembranen, da sidstnævnte består af et fosfolipid-dobbeltlag, der er fuldstændig hydrofobt indeni.

Referencer

Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, 28. marts). 3.4 Proteiner – Biologi 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Proteinstruktur, grundlæggende kræfter, der stabiliserer den tredimensionelle struktur af proteiner. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). proteiner. Struktur. Primær struktur. Universitetet i Baskerlandet. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biokemi (2. udgave). OMEGA.

OLIGOSACCHARIDER (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm