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Las coenzimas son moléculas de bajo peso molecular que juegan un papel importante en la función catalizadora de las enzimas; en consecuencia, forman parte del sistema enzimático. La enzima es una macromolécula de naturaleza proteica que cataliza una reacción química dentro de las células vivas de los vegetales y los animales, pero capaces de actuar en el exterior de estas células y sin conexión alguna con ellas. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. La clasificación de las enzimas se hace sobre la base de la reacción catalizada. Algunas enzimas son proteínas simples y otras son proteínas conjugadas, o sea, formadas por una fracción proteica y un grupo no proteico denominado cofactor.
En la mayoría de los casos la enzima por sí sola no puede ejercer su acción catalítica, requiere de otras moléculas de bajo peso molecular y de naturaleza no proteica para realizar su función de catalizador biológico. A estas otras moléculas que juegan un papel catalizador de las enzimas se les denomina coenzimas.
Además de las coenzimas, muchas enzimas requieren la presencia de activadores, que pueden ser iones inorgánicos, como el magnesio (Mg), el zinc (Zn), el cobre (Cu), el manganeso (Mn), el hierro (Fe), el potasio (K), y el sodio (Na), elementos que también deben considerarse parte del sistema enzimático.
También hay cofactores que son moléculas orgánicas, como algunas vitaminas o sus derivados, e igualmente se consideran coenzimas. Para que se dé la actividad enzimática se requiere de la asociación del complejo de la proteína con el cofactor.
Algunos términos a conocer
Cuando la coenzima está laxamente unida a la proteína, parte fundamental del sistema enzimático, se le llama apoenzima. La apoenzima es el nombre que se le da a una enzima inactiva que carece de sus coenzimas o cofactores.
Es importante señalar que las reacciones químicas catalizadas por las enzimas se les denomina sustratos. Resumiendo, el sistema enzimático está conformado por la enzima, la coenzima y el activador y al conjunto formado por la apoenzima y los cofactores se le conoce como holoenzima. La holoenzima es el término utilizado para describir una enzima que se completa con sus coenzimas y cofactores.
Si la coenzima está asociada permanentemente y con firmeza con la holoenzima, se le conoce como grupo prostético y si la coenzima está asociada de manera laxa con la holoenzima se le llama cosustrato.
Definición de coenzima
Una coenzima es una molécula auxiliar que trabaja con una proteína (enzima) para iniciar o ayudar a la catalización de una reacción bioquímica. Las coenzimas son moléculas pequeñas (bajo peso molecular), no proteicas, que proporcionan un sitio de transferencia para una enzima funcional. Las coenzimas son portadoras intermedias de un átomo o grupo de átomos, lo que permite que se produzca una reacción. También se les denomina cosustratos.
Las coenzimas no pueden funcionar por sí solas y requieren la presencia de una enzima. Por su parte algunas enzimas requieren de varias coenzimas y cofactores.
Ejemplos de coenzimas
La primera coenzima descubierta fue el NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido), en los estudios sobre fermentación alcohólica realizado por los ingleses Arthur Harder y William Youdin, en el año 1906. Observaron que, al añadir un extracto de levadura hervida y filtrada, la fermentación alcohólica en el extracto de levadura sin hervir se aceleraba. Tanto el NAD+, como el NADP+ (NAD+ fosfato) son dos importantes transportadores redox en el metabolismo celular. Actúan fundamentalmente como coenzimas de las deshidrogenasas. En líneas generales el NAD+ participa preferentemente en procesos asociados a la fermentación y la respiración, mientras que el NADP +, en su forma reducida NADPH, suele proveer el poder reductor necesario para la biosíntesis celular.
A principios del siglo XX se identificaron otras coenzimas como la tiamina pirofosfato (vitamina B1), que participa en el metabolismo de los hidratos de carbono, actuando en la síntesis de la acetilcolina y liberando energía. Es una vitamina hidrosoluble presente en las verduras frescas y en las carnes. También participa en la síntesis de sustancias que regulan el sistema nervioso y su deficiencia causa la enfermedad del beriberi; que se caracteriza por una acumulación de fluidos corporales, dolor en el cuerpo, atrofia muscular, mala coordinación, y con el tiempo, produce la muerte.
La tiamina fue descubierta por el japonés Umetaro Suzuki, en 1910, mientras estudiaba la enfermedad del beriberi, en el sudeste asiático. Esta enfermedad se presenta en muchos países cuya alimentación es a base de arroz descascarillado. Al trillar, descascarillar y moler los cereales se pierde la parte del grano más rica en tiamina, de ahí la tendencia a enriquecer la harina blanca y el arroz blanco refinado. Los alimentos más ricos en tiamina son el cerdo, las vísceras (hígado, corazón y riñones), la levadura de cerveza, carnes magras, huevos, vegetales de hoja verde, cereales enteros o enriquecidos, germen de trigo, frutos secos y legumbres.
Otra coenzima famosa es el ATP, descubierta por el bioquímico alemán Karl Lohmann, en 1929. Se trata de una molécula que es utilizada por todos los organismos vivos para proporcionar energía en las reacciones químicas de la respiración celular.
En el año 1945, una nueva coenzima es descubierta por el bioquímico Fritz Albert Lipmann, la coenzima A, es la encargada de transferir grupos acilo que participan en diversas rutas metabólicas (como en el ciclo de Krebs) y de tener una intervención fundamental en la biosíntesis y oxidación de los ácidos grasos.
También debe señalarse a la coenzima folínica, que corresponde al ácido fólico, igualmente se le conoce como vitamina B9, folato, folacina. Se ha aislado de las hojas de espinaca (en donde se encuentra en alta concentración), es una coenzima necesaria para la formación de proteínas (ADN y ARN), eritrocitos y leucocitos, y participa en el metabolismo de los carbohidratos y los ácidos grasos. Es identificada como un factor vitamínico muy importante en la dieta humana; su carencia es la responsable de la aparición de las anemias megaloblásticas.
Es importante señalar como otro ejemplo a la S-adenosil metionina (SAM, S-AM), es una coenzima que participa en la totalidad de las reacciones de metilación que se dan el medio biológico, por ejemplo, en el ADN (la metilación del ADN es vital en el desarrollo embrionario y tiene un papel crítico en el silenciamiento de genes específicos durante la diferenciación celular). No tiene carácter vitamínico, es sintetizada por el organismo humano siempre que haya suministro dietético de metionina (que es un aminoácido esencial). La metionina se encuentra en los alimentos proteicos como las carnes, los pescados, los lácteos y los huevos, también se encuentra en los garbanzos, las lentejas, las nueces, las almendras, y las semillas de sésamo.
Muchas coenzimas tienen estructuras químicas complejas que no pueden ser sintetizadas por nuestro organismo. Por lo general, no se trata de toda la molécula, sino tan solo de una parte. Esta porción no sintetizable debe necesariamente ingresar en el organismo con la dieta, y por ello son componentes obligatorios en la alimentación: muchos de ellos son lo que llamamos vitaminas. Las coenzimas, que son a menudo vitaminas o derivados de vitaminas, en consecuencia, desempeñan un papel crucial en la mayoría de las actividades enzimáticas.
Puntos clave sobre del sistema enzimático
Muchas veces tanto los componentes orgánicos como los inorgánicos son necesarios para que una enzima funcione. Algunos textos consideran que todas las moléculas auxiliares que se unen a una enzima son tipos de cofactores, mientras que otros lo dividen en grupos, los cuales son:
- Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen libremente a una enzima. Muchas (no todas) son vitaminas o se derivan de vitaminas. Muchas coenzimas contienen monofosfato de adenosina (AMP). Las coenzimas pueden describirse también como cosustratos. Son compuestos termoestables a diferencia de las apoenzimas que son termolábiles.
- Los cofactores son compuestos inorgánicos o compuestos no proteicos que ayudan a la función enzimática aumentando la velocidad de catálisis. Normalmente, los cofactores son iones metálicos. Algunos oligoelementos funcionan como cofactores en las reacciones bioquímicas, como el Hierro, el Cobre, el Zinc, el Magnesio, el Cobalto y el Molibdeno..
- Los cosustratos son coenzimas que se unen fuertemente a una proteína, pero se liberarán y se unirán nuevamente en algún otro momento.
- Los grupos prostéticos son moléculas asociadas a la enzima que se unen de forma estrecha o por enlaces covalentes a la enzima, mientras que los cosustratos se unen temporalmente. Los grupos prostéticos se unen permanentemente a una proteína y ayudan a las proteínas a unirse a otras moléculas, actúan como elementos estructurales y como portadores de carga. Un ejemplo de un grupo prostético es el grupo hemo que forma parte de distintas proteínas entre las que están la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo. El hierro (Fe) que se encuentra en el centro del grupo prostético hemo le permite unirse y liberar oxígeno en el pulmón y en los tejidos, respectivamente.
Finalmente se puede identificar la preponderancia de las coenzimas en el sistema enzimático y por supuesto en todas las reacciones bioquímicas de los seres vivos, son de particular importancia en el metabolismo del cuerpo humano y de su buen funcionamiento.
Fuentes
- Battaner Arias, Enrique. (2013). “Compendio de enzimología”. Universidad de Salamanca.
- Peña A., Arroyo A., Gómez, R., Tapia, R. y Gómez, C. (2004). “Bioquímica”. Editorial Limusa.
- Pardo Arquero, V. P. (2004). “La importancia de las vitaminas en la nutrición de personas que realizan actividad físico deportiva”. Revista Internacional de Medicina y Ciencias de la Actividad Física y el Deporte vol. 4 (16) pp. 233-242
- Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; y Nelson, David L. «Principios de bioquímica de Lehninger » (3ª ed.). Digno de los editores.
- Farrell, Shawn O. y Campbell, Mary K. » Bioquímica » (6ª ed.). Brooks Cole.
