Tipos de enlaces químicos en las proteínas

Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por miles de átomos. Entre los elementos que las conforman podemos encontrar, principalmente, carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre, fósforo, halógenos y, en algunos casos, incluso algunos cationes metálicos.

La estructura de una proteína puede entenderse químicamente como un heteropolímero natural formado por una combinación de 20 aminoácidos (AA) tales como la glicina, la metionina, el ácido glutámico y la cisteína, por nombrar algunos. Pero, ¿Qué mantiene unidos a todos estos átomos entre sí? En otras palabras, ¿Qué tipos de enlaces químicos existen en las proteínas?

Los enlaces que están presentes en las proteínas se pueden clasificar de distintas formas. Por un lado, se pueden clasificar de forma general, en función de un criterio exclusivamente estructural relacionado con la forma de comportarse de los electrones para mantener unidos a los átomos. Por otro lado, también se pueden clasificar desde un punto de vista más funcional, más común en la biología y la bioquímica.

Clasificación general de los enlaces presentes en las proteínas

Desde el punto de vista químico, las proteínas contienen la mayoría de los tipos posibles de enlaces conocidos en la química. Recordemos que los principales tipos de enlaces químicos que mantienen unidos a los átomos en las distintas sustancias que forman la materia son:

• El enlace covalente puro, caracterizado por la presencia de dos átomos que comparten equitativamente uno o más pares de electrones de valencia.
• El enlace covalente polar, caracterizado por la presencia de dos átomos que comparten electrones de valencia, pero no equitativamente debido a una diferencia de electronegatividades de ambos átomos.
• El enlace iónico, que se da entre átomos cuyas electronegatividades son muy diferentes, como cuando se enlaza un metal alcalino con un no metal.
• El enlace metálico, que se da principalmente entre átomos metálicos neutros.

Además de estos tipos de enlaces, también existe un tipo especial de enlaces covalentes que se forman entre ácidos y bases de Lewis denominado enlace covalente dativo o coordinado. Este enlace se forma entre una base de Lewis, que es una especie rica en electrones y que posee pares de electrones libres (sin compartir) y un ácido de Lewis, una especie deficiente de electrones (que tiene el octeto incompleto). En estos casos, se puede formar un enlace covalente entre ambas especies, pero con la particularidad de que ambos electrones del enlace provienen de la misma especie.

Las proteínas contienen principalmente enlaces covalentes

Al ser compuestos orgánicos, las proteínas están compuestas principalmente por elementos no metálicos, tales como los mencionados al principio del artículo. La diferencia de electronegatividad de estos elementos no es lo suficientemente alta como para que se formen enlaces iónicos. Por esta razón, casi todos los enlaces que unen a los átomos de una proteína son enlaces covalentes.

Algunos de estos enlaces covalentes son covalentes puros (como cuando se enlaza un átomo de carbono con otro) mientras que otros tantos son enlaces covalentes polares (como los enlaces C-O, C-N, N-H, etcétera).

Las proteínas también contienen enlaces iónicos

Muchos de los aminoácidos que forman parte de las proteínas poseen grupos funcionales que pueden se ácidos o básicos y estar, por lo tanto, ionizados o protonados en un medio con pH fisiológico. De hecho, una proteína puede contener miles de cargas tanto positivas como negativos distribuidas a lo largo de su estructura, convirtiéndola en lo que se conoce como un «zwitterión».

Esto quiere decir que las proteínas, además de poseer miles de enlaces covalentes, también poseen enlaces iónicos. Estos enlaces se pueden dar entre distintas partes de la misma proteína que posean cargas opuestas, o entre las cargas eléctricas de su estructura y otros iones libres, tales como cationes sodio o aniones cloruro, por nombrar algunos.

Algunas proteínas poseen enlaces covalentes coordinados

Muchas proteínas, en especial aquellas que cumplen funciones catalíticas como las enzimas, contienen centros metálicos tales como cationes hierro (II) o (III), calcio (II), magnesio (II), entre otros. Lo que mantiene en su sitio a estos cationes es generalmente un conjunto de enlaces covalentes coordinados, tales como los cuatro enlaces que mantienen al catión ferroso (Fe²⁺) en el centro del grupo hemo (heme en inglés) en las proteínas hemoglobina y mioglobina, que se muestra en la siguiente figura.

El grupo hemo no es, en sí, una proteína, pero proteínas como la hemoglobina contienen a este grupo en su estructura, como se muestra en la siguiente imagen:

No presentan enlaces metálicos

El enlace metálico es uno de los pocos tipos de enlace que no está presente en las proteínas.

Los enlaces de hidrógeno

Antiguamente denominados «puentes de hidrógeno», los enlaces de hidrógeno son un tipo especial de enlace químico que involucra a tres átomos, uno de los cuales es hidrógeno, mientras que los otros pueden ser oxígeno, nitrógeno, azufre o alguno de los halógenos. Estos enlaces de hidrógeno se forman entre un grupo -OH, -NH o -SH altamente polarizado, el cual actúa como donante del átomo de hidrógeno, y otro grupo que contenga un átomo de N, O, S, o un halógeno que posea un par de electrones libres, el cual actúa como aceptor.

Los enlaces de hidrógeno se encuentran en la frontera entre lo que se considera interacciones intermoleculares débiles y los enlaces covalentes. Durante mucho tiempo se denominó puente de hidrógeno a este tipo de interacción, pero las características particulares de la misma hacen que sea más conveniente clasificarla como un tipo de enlace aparte.

Las proteínas pueden poseer miles de enlaces de hidrógeno a lo largo de su estructura. La importancia que tiene este tipo de enlace para la vida es enorme, principalmente porque son los que determinan, en gran medida, la estructura secundaria de las proteínas. Así, estos enlaces son responsables por la formación de las hélices alfa y láminas beta que caracterizan estructuralmente los distintos dominios o estructuras de una proteína. Además, también son, en muchos casos, el tipo de interacciones más importantes que se dan entre una enzima y su sustrato, facilitando la actividad catalítica de la primera sobre el segundo.

Otros tipos de enlaces presentes en las proteínas

Además de los tipos de enlaces ya mencionados, en biología y en bioquímica también se suele denominar “enlace” a ciertos grupos funcionales orgánicos que aparecen frecuentemente como uniones entre los distintos bloques estructurales que conforman las grandes biomoléculas que hacen posible la vida. Ejemplos son los enlaces glicosídicos en los carbohidratos y los enlaces fosfodiéster en los ácidos nucléicos. A continuación, se describen los más importantes que se pueden encontrar en las proteínas.

En enlace peptídico

Como se mencionó al principio, las proteínas son polímeros formados por aminoácidos, que conforman sus bloques estructurales. La estructura primaria de una proteína la conforma la secuencia de aminoácidos que forma su cadena principal, y los residuos que sobresalen a los lados de la misma.

La unión entre cada aminoácido y el siguiente es un grupo amida que se forma por la condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Este grupo amido se le denomina, en el caso de las proteínas, enlace peptídico, y es el responsable de enlazar el carbono alfa de un aminoácido (junto con su cadena lateral particular) con el carbono alfa del siguiente, como se muestra en la siguiente figura.

Como se puede ver, el grupo de átomos resaltado en cada rectángulo amarillo sirve de enlace entre los distintos carbonos alfa de la estructura de la proteína, y corresponde a lo que se conoce como el enlace peptídico. Esta es la razón por la cual a las proteínas también se les llame polipéptidos.

Puentes disulfuro

Si la secuencia de AA unidos por enlaces peptídicos determina la estructura primaria de una proteína y los enlaces de hidrógeno determinan su estructura secundaria, los puentes disulfuro son una de las fuerzas más importantes que determinan y permiten mantener la estructura terciaria, también conocida como el plegamiento de una proteína o su conformación absoluta.

El puente disulfuro es un tipo de “enlace” que une lateralmente dos cadenas polipeptídicas diferentes, o a dos secciones de una misma cadena. Al igual que el enlace peptídico, se trata de un enlace de tipo covalente, pero en este caso, se da entre dos átomos de azufre. El puente disulfuro se forma por medio de la oxidación de los grupos sulfhidrilo (-SH) presentes en los residuos de dos aminoácidos, generalmente cisteína.

Enlace O-Glicosídico

Tras de la biosíntesis de la proteína en los ribosomas, estas son sometidas a una serie de modificaciones post-traduccionales entre las que se encuentran la adición de cadenas de oligosacáridos a distintos residuos de ciertos aminoácidos. En el caso de que el oligosacárido se una a un residuo de treonina o de serina, la unión se hace por condensación entre el grupo OH de estos aminoácidos y un OH del azúcar en cuestión, con la respectiva liberación de una molécula de agua. A este tipo de enlace entre un aminoácido y un carbohidrado mediado por un átomo de oxígeno se le denomina enlace O-glicosídico.

Enlace N-Glicosídico

El enlace N-glicosídico es equivalente al O-glicosídico descrito antes, pero con la diferencia de que es mediado por un átomo de nitrógeno proveniente del grupo amino de un residuo de asparagina.

Otras clases de interacciones

Finalmente, además de los enlaces químicos mencionados hasta ahora, que en su mayoría son interacciones comparativamente fuertes, existen en las proteínas otro tipo de interacciones que, si bien son mucho más débiles por sí solas, son tan numerosas que también logran contribuir de manera considerable a la estructura y función de una proteína.

Específicamente, hacemos referencia a las interacciones débiles de van der Waals. Este tipo de interacciones se dan entre todas las sustancias químicas, pero son tan débiles que solo se pueden observar claramente o bien cuando no existen ningún otro tipo de interacción más fuerte que las opaque, o bien cuando son muy numerosas y se suman entre sí para dar efectos observables.

En el caso de las proteínas, las interacciones de tipo van der Waals se dan entre los residuos de los aminoácidos apolares tales como la alanina, la leucina y la valina, entre otros. Estos aminoácidos se caracterizan por poseer cadenas laterales alifáticas apolares, por lo que presentan interacciones eminentemente hidrófobas, tales como las fuerzas de dispersión de London.

Este tipo de interacciones se suelen dar en el seno de las proteínas, en aquellas partes de la estructura que quedan escondidas del agua circundante. Además, también son responsables de la existencia de dominios o secciones de una cadena polipeptídica que se insertan o que atraviesan a la membrana celular, ya que esta última consiste en una bicapa fosfolipídica que en su interior es completamente hidrófoba.

Referencias

Clark, M. A., Douglas, M., & Choi, J. (2018, March 28). 3.4 Proteins – Biology 2e | OpenStax. Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Estructura de proteinas, fuerzas basicas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas. (s.f.). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., J. M. (s.f.). Proteínas. Estructura. Estructura Primaria. Universidad Del País Vasco. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, A. L. (1997). Bioquímica (2da ed.). OMEGA.

OLIGOSACÁRIDOS (s.f.). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm